Actin gelation and structure of cortical cytoplasm.

Actin gelation and structure of cortical cytoplasm.
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肌动蛋白凝胶和皮质细胞质的结构。

DOI:
10.1101/sqb.1982.046.01.053
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发表时间:
1982
期刊:
Cold Spring Harbor symposia on quantitative biology
影响因子:
--
通讯作者:
Stendahl,OI
Stendahl,OI
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Stossel,TP;Hartwig,JH;Yin,HL;Zaner,KS;Stendahl,OI

文献摘要

参考文献

被引文献

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在过去的5年里,我们看到了一个古老的观点的复兴:在许多真核细胞中,蛋白质的“溶胶”和“凝胶”状态之间的转换可能对细胞质的结构和外围细胞质的运动很重要(Frey-Wyssling 1957)。这种复兴是因为人们意识到许多细胞的皮质细胞质中含有大量的肌动蛋白细丝,而且含有破碎细胞的肌动蛋白的提取物可以被诱导固化或保持液体,这取决于实验条件(参见Taylor和Condeelis 1979)。在本文中,我们总结了很大程度上基于我们对哺乳动物吞噬细胞中分离的蛋白质的研究的证据,即交联肌动蛋白的分子的性质和肌动蛋白细丝长度分布的控制对于调节体外和可能在体内的肌动蛋白细丝的一致性是非常重要的。我们还总结了存在于许多细胞的皮质中的凝胶结构与几种生理现象有关的证据,其中特别强调的是细胞质运动。
In the past 5 years we have seen the revival of an old idea: that transformations between" sol" and" gel" states of protein might be important for the cytoplasmic structure and movement of peripheral cytoplasm in many eukaryote cells (Frey-Wyssling 1957). This revival arose from the appreciation that the cortical cytoplasm of many cells contains numerous actin filaments and that extracts containing actin from broken cells could be induced to solidify or remain liquid, depending on the experimental conditions (for review, see Taylor and Condeelis 1979). In this paper we summarize the evidence, based to a large extent on our studies of proteins isolated from mammalian phagocytic leukocytes, that the nature of molecules that cross-link actin and the control of the length distribution of actin filaments are profoundly important for the regulation of the consistency of actin filaments in vitro and probably in vivo. We also summarize evidence that the gel structure proposed to exist in the cortex of many cells is pertinent to several physiologic phenomena; one specifically emphasized is cytoplasmic movement.
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