Antiparallel four-stranded coiled coil specified by a 3-3-1 hydrophobic heptad repeat.
Antiparallel four-stranded coiled coil specified by a 3-3-1 hydrophobic heptad repeat.
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DOI：
10.1016/j.str.2005.10.010
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发表时间：
2006-03
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lu M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Deng Y;Liu J;Zheng Q;Eliezer D;Kallenbach NR;Lu M
蛋白质中的卷曲螺旋序列通常在第一（a）和第四（d）位置与非极性侧链共享七个氨基酸重复。我们在这里调查的作用，3-3-1疏水重复含有非极性氨基酸的a，d和g的位置，在确定卷曲螺旋的结构，使用突变体的GCN 4亮氨酸拉链二聚化结构域。当亲本序列中g位置的三个带电残基被非极性丙氨酸或缬氨酸侧链取代时，产生稳定的四螺旋结构。四聚体的X射线晶体结构揭示了反平行的四链卷曲螺旋，其中a，d和g侧链以旋钮到旋钮和旋钮到孔包装的组合互锁。因此，卷曲螺旋中的界面相互作用可以由超越典型的3-4个七肽重复的疏水极性模式来规定。结果表明，在GCN 4亮氨酸拉链中的g位置处的保守的带电荷残基可以赋予负设计元件以不利于在化学上更稳定的反平行四聚体。
Coiled-coil sequences in proteins commonly share a seven-amino acid repeat with nonpolar side chains at the first (a) and fourth (d) positions. We investigate here the role of a 3-3-1 hydrophobic repeat containing nonpolar amino acids at the a, d, and g positions in determining the structures of coiled coils using mutants of the GCN4 leucine zipper dimerization domain. When three charged residues at the g positions in the parental sequence are replaced by nonpolar alanine or valine side chains, stable four-helix structures result. The X-ray crystal structures of the tetramers reveal antiparallel, four-stranded coiled coils in which the a, d, and g side chains interlock in a combination of knobs-into-knobs and knobs-into-holes packing. Interfacial interactions in a coiled coil can therefore be prescribed by hydrophobic-polar patterns beyond the canonical 3-4 heptad repeat. The results suggest that the conserved, charged residues at the g positions in the GCN4 leucine zipper can impart a negative design element to disfavor thermodynamically more stable, antiparallel tetramers.
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