Cartilage type IX collagen is cross-linked by hydroxypyridinium residues.
Cartilage type IX collagen is cross-linked by hydroxypyridinium residues.
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软骨 IX 型胶原蛋白通过羟基吡啶残基交联。
DOI：
10.1016/s0006-291x(84)80237-5
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发表时间：
1984
影响因子：
3.1
通讯作者：
Eyre,DR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wu,JJ;Eyre,DR
IX型胶原是最近发现的一种罕见的软骨蛋白，具有分段的三螺旋结构，含有链间二硫键。其聚合形式和功能尚不清楚。当由胃蛋白酶从牛关节软骨制备时，发现IX型胶原含有高浓度的羟基吡啶鎓交联，类似于II型胶原。荧光光谱法定位的羟基赖氨酰吡啶啉和赖氨酰吡啶啉交联残基专门在高分子量的胶原蛋白部分，从其中回收主要是在一个单一的CNBr衍生肽。结果指出，软骨基质中的IX型胶原蛋白的结构作用，可能作为粘附材料的II型胶原纤维。
Type IX collagen, a recently discovered, unusual protein of cartilage, has a segmented triple-helical structure containing interchain disulfides. Its polymeric form and function are unknown. When prepared by pepsin from bovine articular cartilage, type IX collagen was found to contain a high concentration of hydroxypyridinium cross-links, similar to that in type II collagen. Fluorescence spectroscopy located the hydroxylysyl pyridinoline and lysyl pyridinoline cross-linking residues exclusively in the high-molecular-weight collagen fraction, from which they were recovered predominantly in a single CNBr-derived peptide. The results point to a structural role for type IX collagen in cartilage matrix, possibly as an adhesion material to type II collagen fibrils.
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影响因子：
3.5
作者：
SHIMOKOMAKI, M;DUANCE, VC;BAILEY, AJ
通讯作者：
BAILEY, AJ
胎牛骨骺软骨中少量二硫键胶原蛋白的光和电子免疫过氧化物酶定位。
DOI：
--
发表时间：
1983
期刊：
Collagen and Related Research
影响因子：
--
作者：
D. Hartmann;H. Magloire;S. Ricard;A. Joffre;M. Couble;G. Ville;D. Herbage
通讯作者：
D. Herbage
骨骼胶原蛋白的羟基吡啶交联：它们的测量、特性和建议的形成途径。
DOI：
--
发表时间：
1980
期刊：
Biochemical and Biophysical Research Communications - BBRC
影响因子：
--
作者：
David R. Eyre;David R. Eyre;Haruhisa Oguchi;Haruhisa Oguchi
通讯作者：
Haruhisa Oguchi
从透明软骨和椎间盘中分离和表征不寻常的胶原蛋白
影响因子：
3.5
作者：
S. Ayad;M. Z. Abedin;S. Grundy;J. Weiss
通讯作者：
J. Weiss
DOI：
10.1016/s0006-291x(79)80024-8
发表时间：
1979-01-01
影响因子：
3.1
作者：
BURGESON, RE;HOLLISTER, DW
通讯作者：
HOLLISTER, DW