Four-jointed is a Golgi kinase that phosphorylates a subset of cadherin domains.
Four-jointed is a Golgi kinase that phosphorylates a subset of cadherin domains.
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四关节是一种高尔基激酶，可磷酸化钙粘蛋白结构域的子集。
DOI：
10.1126/science.1158159
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发表时间：
2008-07-18
期刊：
影响因子：
56.9
通讯作者：
Irvine, Kenneth D.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ishikawa, Hiroyuki O.;Takeuchi, Hideyuki;Haltiwanger, Robert S.;Irvine, Kenneth D.
非典型钙粘蛋白脂肪作为一个受体的信号通路，调节生长，基因表达，平面细胞极性。果蝇的遗传学研究发现，这个四节基因是脂肪信号的调节因子。我们发现，四关节编码的蛋白激酶，磷酸化脂肪和跨膜配体，Dachsous细胞外钙粘蛋白结构域内的丝氨酸或苏氨酸残基。四关节功能在高尔基体，是第一个分子定义的激酶，磷酸化蛋白质结构域注定是细胞外。四节内的酸性序列基序（DNE）是其体外激酶活性和体内生物学活性所必需的。我们的研究结果表明，Four-jointed通过磷酸化Fat和Dachsous的钙粘蛋白结构域来调节Fat信号传导，因为它们通过高尔基体转运。
The atypical cadherin Fat acts as a receptor for a signaling pathway that regulates growth, gene expression, and planar cell polarity. Genetic studies in Drosophila identified the four-jointed gene as a regulator of Fat signaling. We show that four-jointed encodes a protein kinase that phosphorylates Ser or Thr residues within extracellular cadherin domains of Fat and its transmembrane ligand, Dachsous. Four-jointed functions in the Golgi, and is the first molecularly-defined kinase that phosphorylates protein domains destined to be extracellular. An acidic sequence motif (DNE) within Four-jointed was essential for its kinase activity in vitro, and for its biological activity in vivo. Our results indicate that Four-jointed regulates Fat signaling by phosphorylating cadherin domains of Fat and Dachsous as they transit through the Golgi.
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