Aurora Kinase B, a novel regulator of TERF1 binding and telomeric integrity.
Aurora Kinase B, a novel regulator of TERF1 binding and telomeric integrity.
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DOI：
10.1093/nar/gkx904
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发表时间：
2017-12-01
影响因子：
14.9
通讯作者：
Wong LH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chan FL;Vinod B;Novy K;Schittenhelm RB;Huang C;Udugama M;Nunez-Iglesias J;Lin JI;Hii L;Chan J;Pickett HA;Daly RJ;Wong LH
AURKB（Aurora Kinase B）是一种丝氨酸/苏氨酸激酶，因其在染色体分离过程中在有丝分裂动粒中的作用而闻名。在这里，我们证明了AURKB定位于小鼠胚胎干细胞的端粒，在那里它与必需的端粒蛋白TERF 1相互作用。AURKB功能的丧失影响TERF 1端粒结合并导致异常的端粒结构。体外激酶实验成功地鉴定了TERF 1上的丝氨酸404作为推定的AURKB靶位点。重要的是，S404-TERF 1突变体的体内过表达导致脆性端粒形成。这些发现表明，AURKB是端粒结构完整性的重要调节因子。
AURKB (Aurora Kinase B) is a serine/threonine kinase better known for its role at the mitotic kinetochore during chromosome segregation. Here, we demonstrate that AURKB localizes to the telomeres in mouse embryonic stem cells, where it interacts with the essential telomere protein TERF1. Loss of AURKB function affects TERF1 telomere binding and results in aberrant telomere structure. In vitro kinase experiments successfully identified Serine 404 on TERF1 as a putative AURKB target site. Importantly, in vivo overexpression of S404-TERF1 mutants results in fragile telomere formation. These findings demonstrate that AURKB is an important regulator of telomere structural integrity.
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