Protein-protein interactions between intermediate chains and the docking complex of Chlamydomonas flagellar outer arm dynein.
Protein-protein interactions between intermediate chains and the docking complex of Chlamydomonas flagellar outer arm dynein.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2013.05.058
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发表时间：
2013-07-11
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Wakabayashi K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ide T;Owa M;King SM;Kamiya R;Wakabayashi K
外臂动力蛋白（OAD）通过两个位点的相互作用与外双联体微管上的特定位点结合：通过中间链1（IC 1）和外臂动力蛋白对接复合物（ODA-DC）。使用衣原体突变体的研究表明，个别网站有相当弱的亲和力微管，因此强大的OAD附着微管是通过他们的合作。为了验证这个想法，我们使用重组蛋白检测了IC 1，IC 2（另一个中间链）和ODA-DC之间的相互作用。重组IC 1和IC 2形成1：1的复合物，并且该复合物在体外与ODA-DC结合。IC 1突变轴丝的结合表明，有IC 1的特异性结合位点。从这些数据中，我们提出了一个新的模型OAD外二重态协会。
Outer arm dynein (OAD) is bound to specific loci on outer-doublet-microtubules by interactions at two sites: via intermediate chain 1 (IC1) and the outer dynein arm docking complex (ODA-DC). Studies using Chlamydomonas mutants have suggested that the individual sites have rather weak affinities for microtubules, and therefore strong OAD attachment to microtubules is achieved by their cooperation. To test this idea, we examined interactions between IC1, IC2 (another intermediate chain) and ODA-DC using recombinant proteins. Recombinant IC1 and IC2 were found to form a 1:1 complex, and this complex associated with ODA-DC in vitro. Binding of IC1 to mutant axonemes revealed that there are specific binding sites for IC1. From these data, we propose a novel model of OAD-outer doublet association.
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DOI：
10.1083/jcb.112.3.441
发表时间：
1991-02
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Kamiya R;Kurimoto E;Muto E
通讯作者：
Muto E
影响因子：
--
作者：
Hayashi, M;Hirono, M;Kamiya, R
通讯作者：
Kamiya, R
影响因子：
2.9
作者：
Kohno, Takahiro;Wakabayashi, Ken-ichi;Diener, Dennis R.;Rosenbaum, Joel L.;Kamiya, Ritsu
通讯作者：
Kamiya, Ritsu
影响因子：
--
作者：
MITCHELL, DR;ROSENBAUM, JL
通讯作者：
ROSENBAUM, JL
DOI：
10.1083/jcb.137.5.1069
发表时间：
1997-06-02
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Koutoulis A;Pazour GJ;Wilkerson CG;Inaba K;Sheng H;Takada S;Witman GB
通讯作者：
Witman GB