Current Progress in the Understanding of IgE-FcεRI Interaction
Current Progress in the Understanding of IgE-FcεRI Interaction
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IgE-FcεRI 相互作用的最新进展
DOI：
10.1159/000072134
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发表时间：
2003
影响因子：
2.8
通讯作者：
L. Vangelista
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
L. Vangelista
在过去的十年中，已经看到了大量的研究，旨在表征IgE与其高亲和力受体Fc ERI之间的结合。IgE-Fc EI复合物形成是特应性变态反应中的主要分子事件。IgE-Fc ERI结合将过敏原识别与细胞触发连接，最终导致疾病表现。因此，该部位的药物干预对特应性过敏具有普遍意义。直到最近几年，IgE-Fc ERI结合的复杂性，以及获得完全功能性重组IgE和Fc ERI衍生物的困难，经常导致数据解释的混乱和困难。对这种复杂的蛋白质-蛋白质相互作用的理解现在已经取得了重大进展。目前关于IgE-Fc ERI识别模式的大多数知识来自结构生物学领域的长期努力。蛋白质工程、高通量筛选、免疫学和生物化学研究也在这一领域做出了相关贡献。迄今为止积累的数据预测IgE和Fc ERI使用其模块化结构以不对称逐步方式彼此接近，确定1：1化学计量。这种识别似乎通过结合后发生的构象变化而增强，导致众所周知的高亲和力。总之，大量的高质量数据拓宽了我们对IgE-Fc EI系统的了解;然而，识别过程的精细结构细节在很大程度上仍然是假设的。需要更多的研究来提供仔细设计在IgE-Fc EI界面起作用的有效药物所需的实验性全面图片。
The last decade has seen a wealth of studies aimed at the characterization of the binding between IgE and its high-affinity receptor, FcΕRI. IgE-FcΕRI complex formation is a major molecular event in atopic allergy. IgE-FcΕRI binding connects allergen recognition to cellular triggering, ultimately leading to disease manifestations. Consequently, pharmacological intervention at this site is of universal relevance for atopic allergy. Until recent years, the complexity of IgE-FcΕRI binding, together with the difficulty in obtaining fully functional recombinant IgE and FcΕRI derivatives, often led to confusion and difficulty in data interpretation. Major advances in the understanding of this intricate protein-protein interaction have now been accomplished. Most of the current knowledge on the IgE-FcΕRI recognition mode derives from long-lasting efforts in the field of structural biology. Protein engineering, high-throughput screening, immunological and biochemical studies also made relevant contributions in this domain. The data accumulated to date predict that IgE and FcΕRI use their modular architecture to approach each other in an asymmetric stepwise manner determining a 1:1 stoichiometry. This recognition appears to be enhanced by conformational changes occurring upon binding, leading to the well-known high-affinity. In conclusion, the vast amount of high-quality data available broadened our knowledge on the IgE-FcΕRI system; however, the fine structural details of the recognition process are still largely hypothetical. More studies are necessary to provide the experimental comprehensive picture required to carefully design efficient drugs acting at the IgE-FcΕRI interface.
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单克隆抗 Fc ε RI α 链受体抗体抑制 IgE 致敏细胞抗原诱导的介质释放：对近膜 α 链区域参与 Fc ε RI 介导的细胞激活的影响
DOI：
10.4049/jimmunol.166.10.5979
发表时间：
2001
期刊：
Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950)
影响因子：
--
作者：
Nechansky,A;Robertson,MW;Albrecht,BA;Apgar,JR;Kricek,F
通讯作者：
Kricek,F
抗原介导的 IGE 受体聚集和信号传导：细胞表面结构和动力学的窗口。
DOI：
10.1146/annurev.bb.25.060196.000455
发表时间：
1996
期刊：
Annual review of biophysics and biomolecular structure
影响因子：
--
作者：
Holowka,D;Baird,B
通讯作者：
Baird,B
免疫球蛋白 E 受体信号传导中的膜组织。
影响因子：
7.8
作者：
Sheets,ED;Holowka,D;Baird,B
通讯作者：
Baird,B
用于过敏免疫治疗的合成 IgE 肽疫苗。
影响因子：
5.5
作者：
Wang,ChangYi;Walfield,AlanM;Fang,Xinde;Hammerberg,Bruce;Ye,John;Li,MingLie;Shen,Fan;Shen,Ming;Alexander,Valerie;MacGlashan,DonaldW
通讯作者：
MacGlashan,DonaldW
影响因子：
2
作者：
Liu, Yanming;Yue, Haiyan;Li, Furong
通讯作者：
Li, Furong