Escherichia coli toxin/antitoxin pair MqsR/MqsA regulate toxin CspD.
Escherichia coli toxin/antitoxin pair MqsR/MqsA regulate toxin CspD.
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DOI：
10.1111/j.1462-2920.2009.02147.x
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发表时间：
2010-05
影响因子：
5.1
通讯作者：
Wood TK
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kim Y;Wang X;Zhang XS;Grigoriu S;Page R;Peti W;Wood TK
以前，我们确定了大肠杆菌蛋白质MqsR（YgiU）的功能作为一种毒素，它是参与调节运动的群体感应信号自诱导物-2（AI-2）。此外，MqsR与生物膜发育直接相关，并与持续细胞的发育有关。在这里，我们表明，MqsR和MqsA（YgiT）是一个毒素/抗毒素（TA）对，其中，在显着的差异，其他TA对，调节除了自己的其他位点。我们最近发现MqsR作为RNase发挥作用。然而，使用三组全转录组研究和两个镍富集DNA结合微阵列加上细胞存活研究，其中MqsR在同基因突变体中过量产生，我们确定了8个基因（cspD，clpX，clpP，lon，yfjZ，relB，relE和hokA），除了其RNA酶活性外，还参与MqsR毒性模式。定量实时逆转录聚合酶链反应（qRT-PCR）显示，（i）MqsR/MqsA复合物（和单独的MqsA）抑制毒素基因cspD，（ii）MqsR过度产生诱导cspD，（iii）应激诱导cspD，（iv）当MqsR/MqsA过度产生或mqsRA缺失时，应激不能诱导cspD。电泳迁移率变动分析表明，MqsA/MqsR复合物结合cspD的启动子。此外，蛋白酶Lon和ClpXP是MqsR毒性所必需的。总之，这些结果表明MqsR/MqsA复合物抑制cspD，cspD可以通过用MqsR滴定MqsA或通过蛋白酶Lon和ClpXP经由应激条件降解MqsA来解抑制。因此，我们证明了MqsR/MqsA TA系统通过其自身的毒性以及通过其对另一种毒素CspD的调节来控制细胞生理学。
Previously we identified that the Escherichia coli protein MqsR (YgiU) functions as a toxin and that it is involved in the regulation of motility by quorum sensing signal autoinducer-2 (AI-2). Furthermore, MqsR is directly associated with biofilm development and is linked to the development of persister cells. Here we show that MqsR and MqsA (YgiT) are a toxin/antitoxin (TA) pair, which, in significant difference to other TA pairs, regulates additional loci besides its own. We have recently identified that MqsR functions as an RNase. However, using three sets of whole-transcriptome studies and two nickel-enrichment DNA binding microarrays coupled with cell survival studies in which MqsR was overproduced in isogenic mutants, we identified eight genes (cspD, clpX, clpP, lon, yfjZ, relB, relE and hokA) that are involved in a mode of MqsR toxicity in addition to its RNase activity. Quantitative real-time reverse transcription polymerase chain reaction (qRT-PCR) showed that (i) the MqsR/MqsA complex (and MqsA alone) represses the toxin gene cspD, (ii) MqsR overproduction induces cspD, (iii) stress induces cspD, and (iv) stress fails to induce cspD when MqsR/MqsA are overproduced or when mqsRA is deleted. Electrophoretic mobility shift assays show that the MqsA/MqsR complex binds the promoter of cspD. In addition, proteases Lon and ClpXP are necessary for MqsR toxicity. Together, these results indicate the MqsR/MqsA complex represses cspD which may be derepressed by titrating MqsA with MqsR or by degrading MqsA via stress conditions through proteases Lon and ClpXP. Hence, we demonstrate that the MqsR/MqsA TA system controls cell physiology via its own toxicity as well as through its regulation of another toxin, CspD.
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