The Role of N-terminal Phosphorylation of the Photosystem IIProteins CP-43 and D2 as Probed by Site-Directed Mutagenesis

定点诱变探测光系统 II 蛋白 CP-43 和 D2 N 端磷酸化的作用

基本信息

  • 批准号:
    9407187
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.8万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
    Standard Grant
  • 财政年份:
    1994
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1994-07-01 至 1996-12-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

9407187 Putnam-Evans This is a Research Planning Grant. The project focuses on the production and preliminary characterization of Synechocystis mutants lacking the N-terminal threonine residues in the Photosystem II proteins CP43 and D2. These threonine residues are phosphorylated in CP43 and D2 in higher plants. It is not yet clear what role(s) this phosphorylation may play in PSII function, although a number of hypotheses have been put forward. The goal of the project is to determine whether reversible phosphorylation/dephosphorylation of these two proteins is important to PS II function in Synechocystis. This cyanobacterium is a well defined genetic model system whose photosystems bear strong homology to those of higher plants. Replacement of endogenous genes with ones that have been altered by various methods is easily accomplished and provides a means for studying the functional role(s) of individual amino acids or small stretches of amino acids within proteins. The N-terminal threonine residue in both CP-43 and D2 of these proteins is conserved between higher plants and cyanobacteria. Oligonucleotide-directed mutagenesis will be employed in vitro to produce mutations in the N-terminal threonine codon in the genes encoding these proteins. Mutations will be re-introduced into Synechocystis along with a closely linked antibiotic resistance marker. Mutants will be screened for antibiotic resistance and possible loss of photoautotrophic growth. Mutants with altered PSII function will be selected and studied in greater depth. %%% Phosphorylation, or the addition of phosphate groups to certain serine or threonine residues of proteins, is a post- translational event. Phosphorylation-dephosphorylation reactions, in general, are means whereby cells control the activity of certain enzymes or structural proteins. One way to determine the role of phosphorylation on the function of a specific protein is to create a variant of the protein which lacks th e appropriate site (i.e., the serine or threonine residue), by molecular genetic manipulation, and look for alterations in function. This approach will be used to look at the role of phosphorylation in two proteins of Photosystem II, a multi-protein complex in chloroplasts which is responsible for the photosynthetic reactions that provide the chemical energy for most of life on earth. If successful, the results will be provide important information about how cells regulate the photosynthetic process. ***
小行星9407187 这是一个研究规划补助金。 该项目的重点是集胞藻突变体的生产和初步表征缺乏光系统II蛋白CP 43和D2的N-末端苏氨酸残基。 在高等植物中,这些苏氨酸残基在CP 43和D2中被磷酸化。 目前还不清楚这种磷酸化在PSII功能中可能发挥什么作用,尽管已经提出了一些假设。 该项目的目标是确定这两种蛋白质的可逆磷酸化/去磷酸化是否对集胞藻中PS II的功能很重要。 这蓝藻是一个定义明确的遗传模式系统,其光系统具有很强的同源性,高等植物。 用已通过各种方法改变的基因替换内源基因很容易实现,并且提供了用于研究蛋白质内单个氨基酸或小片段氨基酸的功能作用的手段。 这些蛋白质的CP-43和D2中的N-末端苏氨酸残基在高等植物和蓝藻之间是保守的。 将在体外采用寡核苷酸定向诱变以在编码这些蛋白质的基因中的N-末端苏氨酸密码子中产生突变。 突变将与紧密连锁的抗生素抗性标记一起重新引入集胞藻沿着。 将筛选突变体的抗生素抗性和可能的光合自养生长损失。 PSII功能改变的突变体将被选择并进行更深入的研究。 磷酸化,或磷酸基团添加到蛋白质的某些丝氨酸或苏氨酸残基上,是翻译后事件。 磷酸化-去磷酸化反应通常是细胞控制某些酶或结构蛋白活性的手段。 确定磷酸化对特定蛋白质功能的作用的一种方法是产生缺乏适当位点的蛋白质变体(即,丝氨酸或苏氨酸残基),并寻找功能上的改变。 这种方法将用于研究磷酸化在光系统II的两种蛋白质中的作用,光系统II是叶绿体中的一种多蛋白质复合物,负责光合反应,为地球上大多数生命提供化学能量。 如果成功,结果将提供有关细胞如何调节光合过程的重要信息。 ***

项目成果

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