Strukturaufklärung alpha/beta peptidischer Organokatalysatoren

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Das hohe Potential der Organokatalyse als dynamisches und hoch innovatives Feld der modernen Synthesechemie zeigt sich in der rasant angewachsenen Zahl hochrangiger internationaler Publikationen. Im Gegensatz dazu sind mechanistische Aspekte und strukturelle Charakteristika von Organokatalysatoren bisher schwer fassbar, da die verwendeten niedermolekularen Organokatalysatoren typischerweise flexible Strukturen ausbilden, die NMR-Parameter mitteln. Einen idealen Pool stellen daher die von O. Reiser entwickelten α/ß Tripeptide dar, die sowohl foldamerartige Strukturen bilden, als auch unterschiedlichste katalytische Selektivitäten in Aldolreaktionen aufweisen. Kürzlich gelang es uns anhand eines geschützten α/ß Tripeptides zu zeigen, dass der Einsatz von residualen dipolaren Kopplungen die Konformationsanalyse kurzkettiger linearer Peptide entscheidend verbessert und Kraftfeldparametrisierungen unnatürlicher Aminosäuren korrigiert. Damit sind sowohl Struktur-/Katalysepool als auch NMR Methodik vorhanden, Struktur-Selektivitäts- und Struktur-Reaktivitätsuntersuchungen an Organokatalysatoren durchzuführen. Die beantragte Kombination aus foldamerartigen Organokatalysatoren und modernen NMR-Techniken hat das Potential, einen prinzipiellen Einblick in Struktur- und Flexibilitätsanforderungen von Organokatalysatoren zu gewähren.