Organismic functions of Trip6

Trip6的有机功能

基本信息

项目摘要

Trip6 has been isolated in our laboratory as a glucocorticoid receptor (GR) interacting protein. It carries three LIM domains in its C-terminal half, each one of which defines different interaction specificities. N-terminal to the LIM domains Trip6 carries a dimerization sequence. By an alternative translational start site which eliminates a nuclear export sequence, but not the dimerization domain, a nuclear form, nTrip6, is formed. The homodimeric nTrip6 binds to promoter-associated transcription factors such as GR, Fos:Jun and p65-NF-(B, and stimulates transcription. Due to its several interaction domains nTrip6 can assemble additional transcription factors on top of the DNA-bound factor. This converts the complex most frequently into a repressing mode, e.g. when assembling a nuclear hormone receptor on top of Fos:Jun or NF-(B. By this action activated GR inhibits inflammatory processes. The other alternative 3 translational product is exported from the nucleus and is associated with the plasma membrane at focal adhesions. It also homodimerizes, interacts with several other proteins of the focal adhesion complex and appears to be regulated by phosphorylation of an N-terminal site. Both forms thus exhibit distinct functions: transcriptional regulation by nTrip6, membrane-associated functions such as migration, adhesion and possibly tumorigenesis (see later) by the long form.
Trip6是本实验室分离到的糖皮质激素受体(GR)相互作用蛋白。它在其C-末端的一半中携带三个LIM结构域,每个结构域定义不同的相互作用特异性。Lim结构域的N-末端Trip6携带二聚序列。通过消除核输出序列而不是二聚化结构域的替代翻译起始点,形成核形式nTrip6。同源二聚体nTrip6与启动子相关的转录因子如GR、Fos:Jun和p65-NF-(B)结合,并刺激转录。由于它有几个相互作用的结构域,nTrip6可以在DNA结合因子的基础上组装额外的转录因子。这最频繁地将复合体转换为抑制模式,例如当在Fos:Jun或NF-(B)上组装核激素受体时。通过这一作用,激活的GR抑制炎症过程。另一种可选的3翻译产物是从细胞核输出的,并在局部粘连时与质膜相关联。它还同源二聚,与粘着斑复合体的其他几种蛋白相互作用,似乎受N-末端位点的磷酸化调节。因此,这两种形式都表现出不同的功能:由nTrip6转录调节,通过长形式发挥与膜相关的功能,如迁移、黏附和可能的肿瘤发生(见后文)。

项目成果

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