Stabilitätsbestimmende Merkmale pflanzlicher Subtilasen und Röntgenstrukturanalyse ihrer Interaktion mit atypischen Kazal-Inhibitoren

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Kürzlich wurde von uns erstmals die Struktur einer pflanzlichen Serinprotease aus der Subtilase-Familie aufgeklärt, nämlich die der Subtilase 3 von Tomatenpflanzen. Dieses Enzym (SlSBT3) ist thermostabil und erwies sich, anders als die sehr gut untersuchten Subtilasen in Säugern und Bakterien, als unabhängig von Calzium. Auf Basis der Kristallstruktur lassen sich Vorhersagen machen, welche Strukturelemente in pflanzlichen Subtilasen für die ungewöhnliche Stabilität in Abwesenheit von Calcium verantwortlich sind. Diese Vorhersagen sollen im Rahmen dieses Forschungsvorhabens überprüft werden. Einige pflanzliche Subtilasen spielen eine Rolle als Abwehrproteine bei Pathogeninfektionen. Als Abwehrproteine sind sie Ziele von Virulenzfaktoren der Pathogene, wie etwa des Proteinaseinhibitors EPI10 von Phytophthora infestans, dem Erreger der Kraut- und Braunfäule bei Tomaten. Durch Co-Kristallisierung von SlSBT3 und EPI10 und durch Röntgenstrukturanalyse des Inhibitorkomplexes soll ein besseres Verständnis der Interaktion zwischen Tomatenpflanzen und P. infestans auf molekularer Ebene erreicht werden.