Ortsaufgelöste Röntgen-Nahkantenspektroskopie (XANES-PEEM) von Kupfer in Hämocyanin-Molekülen unter in-vivo-nahmen Bedingungen

体内条件下血蓝蛋白分子中铜的空间分辨 X 射线近边光谱 (XANES-PEEM)

基本信息

  • 批准号:
    19964053
  • 负责人:
  • 金额:
    --
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    德国
  • 项目类别:
    Research Grants
  • 财政年份:
    2005
  • 资助国家:
    德国
  • 起止时间:
    2004-12-31 至 2009-12-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Die kooperative Wechselwirkung der hoch kooperativen Hämocyanine (multimere Atmungsproteine aus Arthropoden und Mollusken) soll mittels ortsaufgelöster Röntgen- Nahkantenspektroskopie (XANES-PEEM) untersucht werden. Bei der Bindung eines Moleküls Sauerstoff als Peroxid an den zwei Kupferatomen eines aktiven Zentrums im Hämocyanin ändern diese Kupferatome ihre Wertigkeit von Cu(I) zu Cu(II). Diesen Valenzwechsel bei Hämocyaninen mit bis zu 160 aktiven Zentren direkt zu messen wäre ein wesentlicher Fortschritt, um die molekularen Grundlagen der in der Natur für multimere Proteine oft etablierten kooperativen Arbeitsweise zu verstehen. Die Hämocyanine sollen daher mit einem neuartigen, analytischen ¿Photoemissions-Elektronenmikroskop an der Cu-L2,3-Kante beobachtet und die Sauerstoffbindungszustände der Kupferatome erfaßt werden. Die Ortsauflösung der XANESPEEM ermöglicht uns dabei erstmalig ein röntgenspektroskopisches Signal aus wenigen, oder zukünftig sogar einzelnen Proteinen zu delektieren. Die Hämocyarün-Moleküle sollen dazu in wässriger Lösung innerhalb einer zu konstruierenden, mesoskopischen Durchflußzelle an einer funktionalisierten Oberfläche immobilisiert werden, ohne die Aktivität des Proteins einzuschränken. Mit dieser XANES-PEEM an immobilisiertem Protein in einer Dünnschicht- Durchflußküvette wird auch allgemein eine neue, leistungsstarke Methode zur Untersuchung von Metallzentren in Metalloproteinen zur Verfügung stellt.
Hämocyanine(节肢动物和软体动物的多聚体Atmungsproteine)的协同工作方式可以通过XANES-PEEM(ortsaufgelöster Röntgen- Nahkantenspektroskopie)实现韦尔登。在与过氧化物结合的分子Sauerstoff和两个激活Cu(I)和Cu(II)的铜蓝蛋白中间体的铜化反应中,在160个激活Zentren direkt zu messen的Hämocyaninen的Valenzwechsel是一个很好的Fortschritt,该分子的基础是天然的多聚蛋白质,通常可以使工作变得容易。用中性光分析Cu-L2,3-Kante的光电发射光谱,并对韦尔登的吸收光谱进行分析。Die Ortsauflösung der XANESPEEM ermöglicht uns dabei erstmalig ein röntgenspektroskopisches Signal aus wenigen,or der zukünftig sogar einzelnen Proteinen zu delektieren. Die Hämocyarün-Moleküle sollen dazu in wässriger Lösung innerhalb einer zu konstruierenden,mesoskopischen Durchflußzelle an einer funktionalisierten Oberfläche immobilisiert韦尔登,ohne die Aktivität des Proteins einzuschränken. Mit dieser XANES-PEEM a immobilisiertem Protein in einer Dünschicht- Durchflußküvette wird auch algemein eine neue,leistungsstarke Methode zur Untersuchung von Metallzentren in Metalloproteinen zur Verfügung stelt.

项目成果

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