Protein-protein interaction in the mammalian circadian system

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Circadiane Uhren sind endogene Oszillatoren, die tageszeitliche Rhythmen in Physiologie und Verhalten steuern. In fast allen Körperzellen erzeugt ein genregulatorisches Netzwerk circadiane Rhythmen auf molekularer Ebene. Dabei spielt Proteinphosphorylierung und Komplexbildung eine entscheidende Rolle für die Dynamik der Oszillationen. Wir wollen diese Protein-Protein-Wechselwirkungen (mit PER2 als Modellprotein) sowohl auf molekularer, als auch auf funktionaler Ebene analysieren. Dazu sollen Kinasen identifiziert werden, die PER2 phosphorylieren, und es sollen die Wechselwirkungen von PER2 mit CRY1 and CKIe/8 charakterisiert werden. Darüber hinaus sollen diese Interaktionen in unserem etablierten Zellkulturmodell pharmakologisch perturbiert werden und anschließend der Effekt auf die circadianen Rhythmen analysiert werden.