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独自の合成法と検出法を基盤としたγECの特性評価と機能性食品への応用

基于独特合成和检测方法的γEC特性评价及其在功能食品中的应用

基本信息

批准号：
20K05923
负责人：
平田收正
金额：
$ 2.75万
依托单位：
Wakayama Medical University (2021-2022)Osaka University (2020)
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2020
资助国家：
日本
起止时间：
2020-04-01 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-20K05923/
关键词：
機能性食品 γEC 抗酸化

项目摘要

γEC の体内動態について、昨年度までに、GSHとγECそれぞれの還元体・酸化体であるGSHとGSSG、γECとγEC-γECを区別して定量できる系を構築した。また、Caco2細胞を用いたin vitro小腸上皮細胞透過性モデル試験により、トランズウエル上層に添加したGSHとrECが下層で検出され、腸吸収される可能性が示された。そこで本年度は、GSHとrECの吸収機構を明らかにする一環として、GSHとrEC が同一のトランスポーターの基質となって輸送されているのか、競合試験を試みた。トランズウエル上層に同濃度のGSHとrECを共添加した結果、下層で検出されるGSHとrEC量に違いは認められず、競合していない可能性が考えられた。すなわち、GSHとrECは類似構造ながら、同一ではなく、別々のトランスポーターの基質になっている可能性も考えられた。γEC の機能について、昨年度までに、γEC の抗酸化活性はGSHと同程度であるうえ、アスコルビン酸よりも強い可能性を示した。また、昇圧蛋白質ACEの阻害活性では、GSHとγECは共に阻害したものの、γECの阻害活性はGSHよりも480倍弱いことが見出された。そこで本年度は、ドッキングシミュレーションにより阻害活性機序を解析した。その結果、GSHとrECは共に、ACEの活性中心であるZnに対して、チオール基ではなく、GluのCOOH基が結合し、どちらも両端のCOOH基が酵素のアミノ酸残基と水素結合で安定化していることが予測された。一方、2つの末端COOH基の距離は、γECで7.7Åであったのに対し、GSHで5.3Åとより短く、小さく収まっていることが推察された。つまり、GSHは両端のCOOH基が近づくように折れ曲がることで酵素ポケットにコンパクトに収まって、水素結合の数が多くなり、より強くACE阻害作用を発揮したと考えられた。

γEC in vivo dynamics, in vivo dynamics, in vivo, in vivo dynamics, in vivo, in vivo Caco2 cells were used in vitro to detect the permeability of small intestinal epithelial cells. The possibility of GSH addition to the upper layer and intestinal absorption was shown. This year, the absorption mechanism of GSH and rEC was clarified, and the absorption mechanism of GSH and rEC was tested. The results of GSH and rEC co-addition at the same concentration in the upper layer and the possibility of GSH and rEC co-addition in the lower layer were examined. The possibility of similar structures, identical structures and different substrates is examined. The function of γEC is different from that of GSH, and the anti-acidification activity of γEC is different from that of GSH. The inhibitory activity of ACE was 480-fold weaker than that of GSH and γEC. This year, the company will analyze the mechanism of harmful activity. As a result, GSH and rEC are active centers of ACE, Zn and Glu are bound to each other, and COOH and Glu are bound to each other. The distance between the two terminal COOH groups is 7.7 ° C, GSH is 5.3 ° C, and the distance between the two terminal COOH groups is 7.7 ° C. The COOH group at the GSH terminal is close to the enzyme, and the number of water binding is high. The ACE inhibition effect is strong.

项目成果

期刊论文数量（6）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Inhibitory Activity and Proposed Binding Model of γ-Glutamyl Cysteine, the Precursor of Glutathione, on Angiotensin Converting Enzyme

谷胱甘肽前体 γ-谷氨酰半胱氨酸对血管紧张素转换酶的抑制活性和拟议的结合模型

DOI：
10.1248/bpbreports.4.4_116
发表时间：
2021
期刊：
BPB Reports
影响因子：
0
作者：
Okajima Chisato;Imakawa Naoki;Nagano Kazuya;Arai Masayoshi;Arisawa Mitsuhiro;Muraoka Misa;Tsujino Hirofumi;Hirata Yoshihiko;Hirata Kazumasa
通讯作者：
Hirata Kazumasa

Gamma-Glutamylcysteine Production Using Phytochelatin Synthase-Like Enzyme Derived from Nostoc sp. Covalently Immobilized on a Cellulose Carrier

使用源自发菜的植物螯合素合酶样酶生产γ-谷氨酰半胱氨酸。

DOI：
10.1248/bpb.b22-00316
发表时间：
2022
期刊：
Biological and Pharmaceutical Bulletin
影响因子：
2
作者：
Muraoka M.;Ohno M.;Nakai T.;Matsuura H.;Nagano K.;Arai M.;Hirata Y.;Uyama H.;Hirata K.
通讯作者：
Hirata K.

新規機能性化粧品・食品の開発を目指したグルタチオン前駆体γグルタミルシステインの特性評価

谷胱甘肽前体γ-谷氨酰半胱氨酸的表征，用于开发新型功能性化妆品和食品