Functional properties and conformational changes of food proteins - Roles of molten globule state

食品蛋白质的功能特性和构象变化 - 熔球状态的作用

基本信息

  • 批准号:
    05453170
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 4.74万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
  • 财政年份:
    1993
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1993 至 1995
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

The functional properties of food proteins are closely related to their conformational state. In this research project, we investigated the mechanisms for the conformational changes in food proteins, using egg white proteins (ovalbumin and ovotransferrin) and serum albumin as model proteins.1.The X-ray crystallographic structure of both the iron-bound form of ovotransferrin was determined at 2.4 A resolution. It was found that the conformation of the protein is induced into a much more compact form by the iron-bindings.2.The disulfide-reduced forms of ovotransferrin and serum albumin were produced by incubation with dithiothreitol and their conformational characteristics were analyzed by the circular dichroism and intrinsic tryptophan fluorescence spectra. These protein forms were found to assume the molten globule like conformation.3.Both ovotransferrin and serum albumin were found to form opaque gels by their disulfide reduction. It was therefore concluded that the molten globule state is involved in the gelation process as crucial conformational states of these proteins.
食品蛋白质的功能特性与其构象状态密切相关。本课题以蛋清蛋白(卵清蛋白和卵转铁蛋白)和血清白蛋白为模型蛋白,研究了食品蛋白构象变化的机制。在2.4 A分辨率下测定了两种铁结合形式的卵黄转铁蛋白的x射线晶体结构。结果发现,铁的结合使蛋白质的构象变得更加紧密。用二硫苏糖醇孵育制备了卵转铁蛋白和血清白蛋白的二硫还原形式,并用圆二色性和固有色氨酸荧光光谱分析了它们的构象特征。发现这些蛋白质形态呈熔融的球状构象。发现卵转铁蛋白和血清白蛋白通过二硫还原形成不透明凝胶。因此得出结论,熔融球态作为这些蛋白质的关键构象态参与了凝胶化过程。

项目成果

期刊论文数量(42)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Hirosfumi Kurokawa: "Crystal structure of diferric hen ovotransferrin at 2.4Å resolution." Journal of Molecular Biology. 254. 196-207 (1995)
Hirosfumi Kurokawa:“2.4Å 分辨率下的二铁鸡卵转铁蛋白的晶体结构。” 分子生物学杂志 254. 196-207 (1995)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
W. S. Shin et al.: "Thiol-dependent gelation of the domain I-truncated fragment of bovine serum albumin." Biosci. Biotech. Biochem.59. 817-821 (1995)
W. S. Shin 等人:“牛血清白蛋白的结构域 I 截短片段的硫醇依赖性凝胶化。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
W.S.Shin et al.: "Roles of the domain I segment in emulsifying properties of bovine serum albumin." Biosci.Biotech.Biochem.59. 1670-1674 (1995)
W.S.Shin 等人:“结构域 I 片段在牛血清白蛋白乳化特性中的作用。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Taiuk Yun: "Limited Proteolysis of Disulfide-reduced Ovalbumin by Subtilisin" Biosci.Biotech.Biochem.57. 940-944 (1993)
Taiuk Yun:“枯草杆菌蛋白酶对二硫键还原的卵清蛋白进行有限的蛋白水解”Biosci.Biotech.Biochem.57。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
J.C.Dewan, et al.: "Structural evidence for a pH-sensitive dilysine trigger in the hen ovotransferrin N-lobe." Biochemistry. 32. 11963-11968 (1993)
J.C.Dewan 等人:“母鸡卵转铁蛋白 N 叶中 pH 敏感的二赖氨酸触发器的结构证据。”
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
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    0
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  • 通讯作者:
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