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メタボロミクスを基盤とした植物硫黄同化系の解析

基于代谢组学的植物硫同化系统分析

基本信息

批准号：
16651105
负责人：
野路征昭
金额：
$ 1.86万
依托单位：
Chiba University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Exploratory Research
财政年份：
2004
资助国家：
日本
起止时间：
2004 至 2006
项目状态：
已结题

项目摘要

植物の硫黄同化・システイン生合成経路は、複数の酵素ステップからなり、各酵素ステップには複数のアイソザイムが関与している。モデル植物シロイヌナズナの場合、硫黄同化の最初のステップを触媒するATPスルフリラーゼ(ATPS)については4つ、種々の硫酸化代謝物の生合成における硫酸イオン供与体として利用される3'-ホスホアデノシン5'-ホスホ硫酸(PAPS)を生成するAPSキナーゼは4つ、また、セリンとアセチルCoAから、システインの前駆体となるO-アセチルセリン(OAS)を生成するセリンアセチル転移酵素(Serat)には5つ、硫化物イオンとOASからシステインを合成するシステイン合成酵素(Bsas)には9つのアイソフォームが存在している。我々はこれまでに、これら冬酵素アイソフォーム遺伝子にT-DNAが挿入されたノックアウト変異体の単離に成功し、遺伝子発現解析及び代組物分析を行うことにより、各アイソフォーム遺伝子のシステイン生合成系における異なった役割を明らかにしつつある。今回、冬Bsas遺伝子の役割を解析するために、各アイソフォームのT-DNA挿入ノックアウトシロイヌナズナについて、その活性や代謝物を網羅的に解析した。その結果、Bsas1のノックアウト体について最もシステイン合成酵素活性が減少し、システイン量も減少したことから、9つのBsasアイソフォームのなかで、Bsas1がシステイン生合成に最も関与しているアイソフォームであることが明らかとなった。またBsasのもう一つの反応であるβ-シアノアラニン合成に関しては、Bsas3のノックアウト体で最も活性が減少することから、Bsas3の関与が示唆された。

Plant sulfur assimilation pathway, enzyme pathway In the case of sulfur assimilation in plants, the initial stage of sulfur assimilation is catalyzed by ATP (ATPS), which is used for the production of sulfuric acid and the production of sulfated metabolites. The utilization of 3'-sulfur and 5'-sulfur sulfuric acid (PAPS) produces APS (ATP, ATPS), which is used for the production of sulfated metabolites. The precursor of the enzyme, O-acetylcholine (OAS), and the enzyme Serat (Serat), sulfide and OAS, and the enzyme Bsas (Bsas), which produce the enzyme Serat (Serat), exist in the enzyme Serat (Serat). We have been working on this issue for a long time. We have been working on the analysis of T-DNA and DNA fragments from different genes. We have been working on the analysis of DNA fragments and DNA components from different genes. This time, we will analyze the activity of Bsas gene, the T-DNA of various AIFF genes, and their activities and metabolites. As a result, the activity of Bsas1 synthase decreased, the amount of Bsas1 synthase decreased, 9 Bsas 1 synthase activity decreased, and Bsas1 synthase activity decreased. The activity of Bsas 3 is reduced by the reaction of Bsas3 to β-hydroxy-1-hydroxy-1-hydroxy-hydroxy-1 - 1-hydroxy-hydroxy-1-hydroxy-1-hydroxy-