核酸と蛋白質の特異的認識反応に関する量子化学および分子動力学による研究

利用量子化学和分子动力学研究核酸和蛋白质之间的特异性识别反应

• 批准号: 05227231
• 负责人: 相田 美砂子
• 金额: $ 1.02万
• 依托单位: National Cancer Center Research Institute and Research Center for Innovative Oncology, National Cancer Center Hospital East
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 1993
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1993 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-05227231/
• 关键词: 非経験的分子軌道法; 分子動力学; 量子化学; 核酸; 蛋白質; 特異的認識反応; 水素結合; コンピューター・シミュレーション

生体におけるいろいろな反応が誤りなく進行するために、生体高分子は特異的な高次構造をとっている。蛋白質の高次構造は、主鎖や側鎖間の水素結合や荷電側鎖間のイオン結合によって主に構築されている。核酸と蛋白質の間の特異的認識作用もまた、主に水素結合によって担われている。核酸と蛋白質の系の認識反応をシミュレートする際には、用いるポテンシャルがこのような水素結合による系の安定化を表現できることがまず第一に重要である。そこで、これまでに生体高分子の構成分子間の非経験的分子軌道法による量子化学計算だけに基づいて導出したabinitio potentialが、蛋白質主鎖間の水素結合エネルギーをどの程度良く再現できるのかについての検討をおこなった。蛋白質の主鎖と同じ水素結合系を持つモデル分子間のいろいろな配置における相互作用エネルギーを非経験的分子軌道法計算で求め、そのエネルギー値と、ab initio potential を使用して計算したエネルギー値とを比較した結果、その再現性はかなり良いことが分かった。すなわち、ab initio potential による計算は、蛋白質の主鎖の構造を良く表現することができる。これは、実際の生体系にこのポテンシャルを用いて分子動力学法による計算を適用する際の、得られる結果の信頼性を示している。非経験的分子軌道法計算を核酸と蛋白質の相互作用系の動的な性質を得るためにそのまま適用することは計算時間が非常に掛かりすぎるために事実上できないが、その代わりにこのab initio potentialを用いて、系の動的な性質の解析を信頼出来る精度でできることを示すものである。

The biological reaction of the body and the specific high-order structure of the biological polymer. The higher order structure of the protein, the hydrogen bond between the main lock and the side lock, the combination of the charged side lock and the main structure of the main lock. The specific recognition effect between nucleic acids and proteins is the main function of hydrogen binding. Recognition of the system of nucleic acids and proteins The stabilization of the water element combined with the による system represents the first and most important aspect of the できることがまず.そこで, これまでにThe molecular orbital method of the intermolecular structure of the biopolymer, the quantum chemical calculation, the だけにbased づいて derivation, the したabinitio Potential, the protein main lock between the water and the binding of water is good and the degree of reproduction is good. The protein's main lock and the water-binding system maintain the intermolecular configuration and configuration The molecular orbital method calculation for non-interactive interactions is as follows: initio potential をUsing して calculation したエネルギーつとを comparison した results, その reproducibility はかなり好いことが分かった.すなわち, ab initio potential によるcalculationは, protein のmain lock のstructural を好くexpression することができる.これは、実记の生SYSTEM にこのポテンシャルを Use the いて molecular dynamics method Calculation is done based on the circumstances, and the results obtained are based on the trustworthiness of the results. The non-invasive molecular orbital method is used to calculate the dynamic properties of nucleic acid and protein interaction systems. Calculate time with することはが very に hang かりすぎるために事実上できないが、その代わりにこのab The initio potential is analyzed using the nature of the system and the motion is determined by the accuracy of the analysis.

项目成果

M.Aida,G.Corongiu and E.Clementi.: "Ab initio force for simulationsof proteins and nucleic acids:Application to molecular dynamics simulations in aqueous solution" Computer Aided Innovation of New Materials II. 1181-1184 (1993)

M.Aida、G.Corongiu 和 E.Clementi.：“蛋白质和核酸模拟的从头算力：水溶液中分子动力学模拟的应用”新材料的计算机辅助创新 II。

M.Aida: "Theoretical Studies on HydrogenBonding Interactions between Peptide Units" Bulletin of the Chemical Society of Japan. 66. 3423-3429 (1993)

M.Aida：“肽单元间氢键相互作用的理论研究”日本化学会会刊。