ストレスタンパク質と核小体

点击翻译按钮获取中文摘要

熱ショック処理後、Hsp70タンパク質が核小体に一時的に集積することはよく知られた事実であり、生合成中に熱により変性したリボソーム中間体を取り除くためと推察されてきた。一方、静止期の細胞が活性化されて増殖を開始するときにもHsp70が誘導され核への移行もみられる。我々はラット再生肝を用いてHsp70の消長をみたが、肝部分切除後9〜12時間にHsp70ファミリーの中でHsp72とGrp78の二つのmRNAの増量をみたが、Hsp73のそれは僅かに増えたのみであった。興味あることに核小体の機能に関係の深いヌクレオリンタンパク質のmRNAも上記のHsp72などと、同調して増量した。ところがタンパク質レベルで調べたところ、分離核及び核小体のタンパク質あたりの、Hsp72の顕著な増加は、みられなかった。次に再生中のラット肝から、経時的に核を分離し、Hsp72及びHsp73の抗体を用いて核内でのこれらタンパク質の局在を調べたところ、Hsp72の抗体では核小体は、免疫学的には染色されず核質のみ染まったが、Hsp73の抗体では核小体も染まった。ラット再生肝では、術後12〜18時間で、核あたりの核小体の数が減少し、そのサイズは増大する。このような形態学的変化に伴いヌクレオリンの抗体では、濃染されるようになり、リボソーム生合成の活性化と平行した事象と考えられる。熱ショック時におけるHsp70の核小体に集積する条件下でのヌクレオリンの挙動も調べたが、特に熱ショック後に核小体に集まることはなかった。細胞増殖に対し、核小体におけるリボソーム産生の増加は理解できるが、Hsp70の役割に関しては、今後の大きな課題である。