NACのリボソーム上でのオン・オフ機構

点击翻译按钮获取中文摘要

リボソームで合成されるポリペプチド鎖は、ペプチド鎖の伸長に伴って、大サブユニットから逐次細胞質に送り出される。このとき、細胞質に現れたN-末端のアミノ酸配列に依存して、ポリペプチド鎖の細胞内局在が決定される場合が多い。新生ポリペプチド鎖と結合し、細胞内局在を介添えする分子としてよく知られているのは、Signal Recognition Particle(SRP)や、Mitochondrial import Stimulating Factor(MSF)等である。これらの分子とは異なり、極めて短い新生ポリペプチド鎖と結合することのできるNascent-polypeptide-Associated Complex(NAC)という分子が細胞質中に存在することを我々は報告してきた。本年度の実験では、ウサギ網状赤血球抽出液中に、NACと競合的に新生ポリペプチド鎖に結合する新たな因子の活性を見いだし、その性質について検討した。NAC Displacing Factor(NDF)と名付けられたこの因子はSuperose6を用いたゲル濾過で分子量100kDa以上の高分子量画文に存在していた。In vitroタンパク質翻訳系でリジン位に光クロスリンカーを取り込ませた分子量約10kDaの新生ポリペプチド鎖に、NDF活性画分を加えると、分子量約70kDaのクロスリンク産物を形成することから、NDF活性をになう中心的な分子の分子量は約60kDaと予想された。NDFは新生ポリペプチド鎖上で、NACと競合するSRPとは競合しないことから、NACをポリペプチド鎖からはずしてNACの次に結合する分子への橋渡しをする機能が推定された。