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緩除興奮性シナプス後電位(sEPSP):AKAP依存的終止の分子メカニズム

缓慢释放的兴奋性突触后电位（sEPSP）：AKAP依赖性终止的分子机制

基本信息

批准号：
16500261
负责人：
星直人
金额：
$ 1.09万
依托单位：
Kanazawa University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2004
资助国家：
日本
起止时间：
2004 至 2006
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-16500261/
关键词：
シナプスアセチルコリンイオンチャンネルカリウム

项目摘要

本研究は虫枢、末梢神経の受容体刺激による膜興奮性変調に関与するシナプス電位のうちで、重要な緩徐興奮性シナプス後電位(sEPSP)の発生機序の解明を目的とした。この課題に対して、申請者らは、電位依存性カリウムチャネルであるM(KCNQ2/3)チャネルのムスカリン性アセチルコリン受容体刺激による、電流抑制のシグナル伝達経路での係留タンパク(AKAP150)の役割を解析するというアプローチを採ってきた。つまり、変異体解析から係留している酵素による信号伝達経路を明らかにしようという意図である。本年度は、計画に基づき、カルチニューリンによる制御を詳細に調べた。この過程の解析のためカルチニューリン非結合型AKAPを作成し強制発現し、アセチルコリンの反応性を観察した。HEK細胞を用いた実験系では、反応が減弱しカルチニューリンがこの反応に関与していることが示唆された。また、酵素活性を持たなカルチニューリン変異体の強制発現、カルチニューリン阻害剤(FK506)投与でも同様な結果を得られた。これらの結果はカルチニューリンがアセチルコリンの信号伝達経路に重要な役割を果たしていることが示していた。以前の我々の研究は、リン酸付加酵素のPKCがチャンネル修飾に必要であることを明らかにした。今回、脱リン酸化酵素のカルチニューリンが同様な作用を持つかとが分かった。生化学的に逆の作用を持つ2酵素が、同一生理反応を促進しあう興味深い結果であると考える。

The purpose of this study is to elucidate the relationship between membrane excitability modulation and the activation of the important slow excitability postpotential (sEPSP) in response to receptor stimulation of the central and peripheral nerves. For this purpose, the applicant should respond to the potential dependence of the circuit, the potential dependence of the circuit, and the potential dependence of the potential dependence of the circuit, the potential dependence of the The signal is transmitted to the circuit. The signal is transmitted to the circuit. This year's plan is based on the following: The analysis of the process of non-binding AKAP is carried out under the condition of forced occurrence and anti-reflection. HEK cells are used in a variety of ways, including: The enzyme activity was determined by the same method as that of the inhibitor FK506. The result of this is that the signal transmission path is important to the success of the transmission process. Previous research on PKC gene modification is necessary. Now, deacidification enzymes have the same effect. Biochemistry of the reverse action of 2 enzymes, the same physiological reaction to promote the deep taste of the results of the study