細胞基質間接着制御機構の解明とその癌的増殖性への関与

阐明细胞-基质粘附控制机制及其与癌增殖的关系

基本信息

  • 批准号:
    08264216
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.5万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    1996
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1996 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

癌細胞の悪性増殖へ深く関わる細胞基質間接着制御機構及びそのシグナル伝達に関し、以下の諸点を明らかにした。1。細胞基質間接着に伴って,tansin,Fak,paxillin等のインテグリン裏打ち蛋白質群のチロシンリン酸化が誘起されるが、この反応の制御には、リン酸化酵素よりも、脱リン酸化酵素が主体であることを示す結果を得た。この脱リン酸化酵素の見かけ上の活性は細胞基質間接着及び接着に伴うアクチンストレスファイバーのintegrityに制御されていると考えられる。2。ヒトpaxillin isoformを2種単離し、これらが或種の癌細胞や単球細胞に発現していることを明らかにした。これらの新規isoformは単独で発現しているのではなく、同一細胞に複数のisoformが発現しており、各々異なった機能を持つことが明らかになった。3。g isoformは細胞運動性に関係していることを示唆する結果を得ている。4。paxillin isoformの更なる機能解析を行う為、マウスの遺伝子座位のcloningを行い、その構造解析を終了した。g isoformの遺伝子座位に関しては、マウスとヒトとで大きく異なる。5。サイトカイン刺激がインテグリン裏打ち蛋白質群のチロシンリン酸化に作用し、細胞の形態・運動性を変化させることが知られているが、モデル系として、インシュリンを用い、インシュリン刺激によるインテグリン裏打ち蛋白質群のチロシンリン酸化制御にチロシンリン酸化酵素Cskが重要な役割を果たしていることを明らかにし、さらに、その分子機構を示した(東京大学医学部第三内科との共同研究)。
Cancer cell proliferation is deeply related to the cell-matrix interface control mechanism and the development of the system. The following points are clear 1。The cell matrix is linked to enzymes such as tansin,Fak,paxillin, etc., and the protein group in the protein group is stimulated and inhibited by the enzyme, the enzyme, and the enzyme. The activity of the deacidifying enzyme is related to the adhesion between the cell matrix and the substrate, and the control of the integrity of the enzyme. 2。There are two kinds of paxillin isoform: one is isolated, the other is isolated, and the other is isolated. The new isoform is unique, multiple isoforms are unique in the same cell, and different functions are maintained. 3。g isoform cell motility 4。The function analysis of paxillin isoform is completed, and the cloning of paxillin isoform is completed. G isoform is the seat of the child. 5。Cell morphology and mobility are the key factors affecting the regulation of protein groups by cell stimulation, cell system, cell activity, and cell acidification.(Joint Research of the Third Department of Medicine, Faculty of Medicine, University of Tokyo)

项目成果

期刊论文数量(16)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Y.Mazaki: "Monocyte cells and cancer cells express novel paxilin isoforms with defferent binding properties to focal adhesion proteins" The Jouanal of Biological Chemistry. (印刷中).
Y.Mazaki:“单核细胞和癌细胞表达与粘着斑蛋白具有不同结合特性的新型桩蛋白亚型”《生物化学杂志》(正在出版)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
K.Tobe: "Csk enhances insulin stimulated dephosphorylation of focal adhesion proteins" Molecular and Cellular Biology. 16. 4765‐4772 (1996)
K.Tobe:“Csk 增强胰岛素刺激的粘着斑蛋白去磷酸化”《分子与细胞生物学》16. 4765-4772 (1996)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M.Pu: "Evidence of a novel redox‐linked activation mechanism for the Src Kinase which is independent of tyrosine 527‐mediated regulation." Oncogene. 13. 2615‐2622 (1996)
M.Pu:“Src 激酶的新型氧化还原相关激活机制的证据,该机制独立于酪氨酸 527 介导的调节。”13. 2615-2622 (1996)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
佐邊壽孝: "細胞接着研究の最前線シグナル伝達から癌転移への関与まで" 羊土社, (1996)
Toshitaka Sabe:“细胞粘附研究的前沿,从信号转导到参与癌症转移” Yodosha,(1996)
  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
L.Bougeret: "Detection of a physical and functional interectionbetween Csk and Lck which involves the SH2 domain of Csk and is mediated by autophosphorylation of Lck on Tyr 394" The Jouanal of Biological Chemistry. 271. 7465‐7472 (1996)
L.Bougeret:“检测 Csk 和 Lck 之间的物理和功能相互作用,该相互作用涉及 Csk 的 SH2 结构域,并由 Tyr 394 上的 Lck 自磷酸化介导”《生物化学杂志》271. 7465-7472 (1996)。
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