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酸素発生型光合成系の分子構築の動態を制御するプロテアーゼの研究

控制释氧光合系统分子结构动力学的蛋白酶研究

基本信息

批准号：
09267222
负责人：
佐藤公行
金额：
$ 1.41万
依托单位：
Okayama University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1997
资助国家：
日本
起止时间：
1997 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

光化学系II反応中心を構成するD1タンパク質はC-末端に8-16のアミノ酸よりなる延長部分を持っており,この部分は翻訳直後核支配のプロセシングプロテアーゼにより切断されて,その機能が発現する。本研究では,このプロテアーゼについて解析し,以下の結果を得た。プロセシングプロテアーゼの活性中心の解析:D1のC-末プロセシングプロテアーゼには特異的な阻害剤が見出されておらず,この酵素の活性中心は新しいタイプのものであると考えられている。本研究では,本酵素の触媒機構を明らかにするため,酵素遺伝子(ctpA)に部位特異的な変異を導入し,活性中心を構成するアミノ酸残基の同定と,反応の分子機構の解明を試みた。Synechocystis sp. PCC6803株を用い,本酵素を構成する427残基のアミノ酸のうち,保存されている14残基について,部位特異的にこれらをAlaに置換し,得られた変異株について,独立栄養性,D1前駆体プロセシングの有無等を解析した。その結果,本酵素のAsp253,Arg255,Ser313,Glu316とLys338が活性発現に重要であることが示され,ついで,これら5つのアミノ酸をAla以外の他のアミノ酸に置換して同様の解析を行ったところ,Ser313とLys338が活性中心を構成するアミノ酸である可能性が示唆された。すなわち,Synechocystisを用いたプロセシング酵素タンパク質鵜の部有特異的改変による解析から,新しい型のプロテアーゼと考えられるCtpAの活性中心がLys/Serで構成されている可能性が示された。

Department of Photochemistry II Reaction center を composition するD1 タンパクquality は C-terminal 8-16 のアミノacid よりなる extension part をhold っており, このpartially turned over and straight back core dominated のプロセシングプロテアーゼにより cut off されて, その function が発 appear する. In this study, the following results were obtained through analysis and analysis.プロセシングプロテアーゼのActive Center Analysis: D1のC-last プロセシングプロテアーゼには Specific The resistance of the enzyme is the active center of the enzyme, and the active center of the enzyme is the new enzyme. In this study, the catalyst mechanism of this enzyme is clear and the enzyme enzyme (ctpA) is site-specific. The difference is introduced, the active center is composed of the acid residues, and the molecular structure of the reaction is explained and tested. Synechocystis sp. PCC6803 strain is used, this enzyme is composed of 427 residues of acidic acid, and the preservation of 14 residues of されている, unique parts Different にこれらをAla に replacement し, られた変different strain について, independent 栄nurturing, D1 former culvert body プロセシングの有无 wait をanalytic した. As a result, the activity of Asp253, Arg255, Ser313, Glu316 and Lys338 of this enzyme is important.して同様のanalytic を行ったところ,Ser The active center of 313 and Lys338 is composed of acidic acid and the possibility of it is indicated. Synechocystis, Synechocystis has a specific modified version of Synechocystis enzyme enzyme, Synechocystis. , the new type of のプロテアーゼと考えられるCtpA's active center がLys/Serで constitutes the possibility of されているがshows された.