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低温および時間分解赤外分光によるロドプシンの構造変化の研究

低温时间分辨红外光谱研究视紫红质的结构变化

基本信息

批准号：
20050015
负责人：
神取秀樹
金额：
$ 1.34万
依托单位：
Nagoya Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2008
资助国家：
日本
起止时间：
2008 至 2009
项目状态：
已结题

项目摘要

4種類の古細菌ロドプシンは、光駆動ポンプとして光をエネルギーに変換するか、光センサーとして光を情報に変換する。共通の構造基盤をもとに、進化の過程でそれぞれの機能のため最適化されたものと考えられる。本研究では、4種類の古細菌ロドプシンが機能するメカニズムを構造的基盤のもとに理解する。このため、我々が世界をリードする低温赤外分光法、生理的な温度での測定が可能なステップスキャン時間分解赤外分光法、水溶液中での測定が可能な全反射赤外分光法などを用いた分光解析を行ったところ、以下のような成果が得られた。ステップスキャン時間分解赤外分光をバクテリオロドプシン(BR)の内部結合水に対して適用し、室温での水の水素結合変化が低温のものと同じかどうか、比較検討したところ、中間体に応じて温度依存性が異なる結果を得た。さらに、クロライドポンプとして機能するハロロドプシン(HR)の初期反応を時間分解過渡吸収分光を用いたハライド依存性測定により明らかにした。一方、光を情報へと変換する正の走光性センサーであるセンサリーロドプシンI(SRI)は試料調製の条件が困難であることから他のロドプシンと比較して研究が進んでいなかったが、測定条件を最適化した結果pH依存的な構造変化を明らかにした。負の走光性センサーであるセンサリーロドプシンII(SRII)については全反射分光法の解析を行う。SRIIについては、光励起直後に観測される蛋白質の構造変化を詳細にモニターし、光を蛋白質内部に取り込むためのメカニズムを明らかにした。

4 species of archaea, photodynamic organisms, photogenic organisms and photogenic organisms The common structure of the base plate, the evolution of the process, and the optimization of the function. In this study, four species of archaea were studied for their function and structure. The measurement of temperature in the world by low temperature infrared spectroscopy, physiological temperature by time decomposition infrared spectroscopy, and measurement in aqueous solution by total reflection infrared spectroscopy are possible. The results show that the temperature dependence of the internal bound water of BR is different from that of BR at room temperature, and the temperature dependence of BR at low temperature is different from that of BR at room temperature. In addition, the function of the first phase of the reaction, the temporal decomposition of the transition, the absorption spectroscopy, the determination of the dependence of the reaction, and the determination of the dependence of the reaction. A method for determining the optical properties of a sample is described in detail below. For example, the SRI (Optical Response Index) is used to optimize the pH dependent structure of the sample. The analysis of negative light emission by total reflection spectroscopy (SRII) SRII protein structure changes after excitation, protein structure changes after excitation, protein structure