权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

光化学系I複合体電子受容体側タンパク質の研究

光系统I复合电子受体蛋白的研究

基本信息

批准号：
63621509
负责人：
桜井英博
金额：
$ 1.02万
依托单位：
Waseda University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1988
资助国家：
日本
起止时间：
1988 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-63621509/
关键词：
光生物学光合成光化学系I 光阻害鉄-流黄タンパク質

项目摘要

1.葉緑体の光化学系I(PSI)Fe-Sセンサーの機能に関し、NADP・光還元能力を失った3種のPSI粒子を用いて分光学的及びメチルビオローゲン(MV)に対する反応性に関する研究を行った:1)HgCl_2処理により、センターBが選択的に破壊されたもの、2)好気的光失活処理により3種のセンターが部分的に破壊されたもの、3)嫌気的光失活させたもの。室温におけるμ秒領域の分光測定から、HgCl_2処理によりセンターBを失ったPSI粒子でもセンターAは対照と量的にも時間的にも同程度に還元・酸化されることを見いだした。この粒子のMV光還元活性は対照の60%程度に低下していた。以上の事実からMVへの主要な電子供与部位はセンターBであるが、センターAも補完し得ると結論した。嫌気的光失活粒子は反応中心P700が完全に残っているにもかかわらず、分光学的測定からFe-Sセンターへの電子伝達は起こらないこと、従って光阻害はAφ、A_1とセンターXの間に起こっていると結論した。好気的光失活処理粒子は、分光的特性、MV還元において、前2者の中間の性質を示した。Fe-SセンターA、Bは9kDaペプチドに結合しており、ペプチドのアミノ酸配列も明らかにされたが、各センターがどのcys残基に結合しているかは判っていない。HgCl┣D22によりセンターBが選択的に破壊し、SH修飾試薬によってまずセンターBに結合したcys残基を修飾し、次いで完全変性の後センターAに結合したものを別の試薬により修飾する。この方針に従って、各センターに結合したcys残基の同定を試みている。2.緑色光合成細菌Chlorobiumの反応中心は緑色植物のPSI反応中心と相同性が高いといわれる。Fe-Sセンターを結合しているタンパク質を同定する目的で、蛍光性SH試薬を用いてcys残基を修飾したところ、低分子側にそのようなペプチドが存在することを発見した。

1. The research on functional and photoreactive properties of chloroplast photochemical system I(PSI)Fe-S system was carried out in three different PSI particles:1)HgCl_2 treatment, 2) good photoinactivation treatment, 3) photoinactivation treatment. Room temperature measurement of μ s, HgCl_2 treatment of PSI particles, A treatment of μ s, pH of μ s. The MV photoactivity of these particles is 60% lower than that of the illumination. The above results show that the main electron donor and site of MV are different from each other. The results show that the photo-inactive particle center P700 is completely destroyed and the optical spectrum is determined. The photo-inactive particle center P700 is completely destroyed and the optical spectrum is determined. The properties of UV photoinactivation particles, spectroscopic properties, MV reduction elements, and intermediate properties of the first two are shown. Fe-S residues A and B are bound to 9kDa residues and are bound to cys residues. HgCl-D22 is the first to modify the cys residue in the binding site of the target B, and the second to modify the cys residue in the binding site of the target A. This policy is aimed at identifying the identity of cys residues in each individual site. 2. Green light synthesis bacteria Chlorobium and its reverse center green plant PSI and reverse center identity Fe-S binding is the first step in determining the identity of the protein, and the second step in determining the identity of the protein is the first step in determining the identity of the protein.