Neue Konzepte zur Bedeutung der Lektinfunktion des CD22-Antigens bei Aktivierung und Zellinteraktionen von B-Zellen

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CD22 ist ein B-Lymphozyten-spezifisches Oberflächenglykoprotein der Immunglobulinsuper-Familie (IgSF). CD22 kann die B-Zellrezeptor (BZR)-vermittelte Signaltransduktion sowohl positiv als auch negativ modulierten. Auf der anderen Seite ist seit einigen Jahren bekannt, daß CD22 innerhalb seiner terminalen, extrazellulären Ig-Domäne eine Lektinfunktion mit Spezifität für a2,6-sialylierte Glykanstrukturen besitzt. Es gibt bisher aber keine gesicherte Kenntnis, inwieweit und an welchem Punkt die Lektinfunktion von nativem CD22 im physiologischen Ablauf der B-Zellaktivierung eine Rolle spielt. Zusammengefaßt deuten die publizierten- sowie auch eigene Arbeiten stark auf einen Zusammenhang zwischen B-Zellaktivierung und Oberflächensialylierung einerseits sowie auf eine physiologisch-relevante Lektinfunktion des CD22-Glykoproteins andererseits hin.Die hier beantragte Studie soll die mögliche Rolle der I-TypLektinfunktion von CD22 im Rahmen der B-Zellaktivierung in einigen wesentlichen, neueren Teilaspekten aufklären. Mit Hilfe rekombinanter CD22-Immunglobulin-Fusionsproteine sollen lösliche Liganden und zellgebundene Sialoglykane auf humanen B- und auf Natürlichen-Killer(NK)-Zellen als mögliche physiologische CD22-Bindungspartner untersucht werden.