肝小胞体NAPDH-チトクロームP-450還元酵素の機能領域の構造解析

肝内质网NAPDH-细胞色素P-450还原酶功能区的结构分析

基本信息

  • 批准号:
    62580145
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.96万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    1987
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1987 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

肝小胞体NADPH-チトクロームP-450還元酵素はFAD, FMN, NADPH, 膜結合部位及びP-450結合部位を有する分子量78,000の単一のポリペプチド鎖である(Haniu, M, Iyanagi T et al, Brochewistry, 25, 7906-7911(1986).NH_2末端残基はアセチル化され, 677ケのアミノ酸配列からなっている. Asu-Gly(502-503)結合が精製過程で切断され, 60Kと20Kの二つの断片が得られたが, 酵素活性には変化が見られなかった. COOH-末端20K断片には, NADPH結合に必着のCys565が存在し, 付近の配列はフェレドキシンNADP^+-還元酵素のヌクレオチド結合部位の配列と類似していた. FMN及びFADの結合部位を明らかにするために, FMN又はFADの存在下, 非存在下でアルキル化及び, FITC化を試み, FAD及びFMN結合に関与しているアミノ酸の同定を行った. FMN結合にはTyrosin(139)が同定され, FMN結合部位と一致した(論文準備中). 現在, ホロ酵素のFMNをフラビンのアナログ(8-S-FMN)と置換した酵素を調製し, 2つのフラビンの役割を連度論的に解析中である.本研究と平行して肝小胞体のNADH-チトクロームbs還元酵素のX.線解析と水和電子による還元機構を検討した(研究発表参照).又, NAD(P)H-キノン還元酵素)(FAD)の全アミノ酸配列と活性部位のアミノ酸の同定を行った. (研究発表参照).
The NADPH-4 - 50 reductase has a molecular weight of 78,000 for FAD, FMN, NADPH, membrane binding site and P-450 binding site (Haniu, M, Iyanagi T et al, Brochestry, 25, 7906-7911(1986). The NH2 terminal residue has a molecular weight of 78,000 for FAD, FMN, NADPH, membrane binding site and P-450 binding site. Asu-Gly(502-503) binding purification process is cut off, 60K to 20K and two fragments are obtained, enzyme activity is changed. COOH-terminal 20K fragment, NADPH binding required Cys565 exists, and the alignment of the NAD binding site is similar to that of the NAD binding site. While the binding sites of FMN and FAD are clearly defined, FMN can be converted into ALC and FITC in the presence and absence of FAD. The binding of FAD and FMN is related to the same determination of acid. FMN binding to Tyrosin(139) is identical, FMN binding site is identical (paper preparation). Now, the enzyme FMN is in the process of transformation (8-S-FMN) and enzyme modulation, 2-S-FMN is in the process of analysis. In this study, X-ray analysis of NADH-containing enzymes in liver microsomes and the mechanism of NADH-containing enzymes in water and electrons were investigated. In addition, NAD(P)H-reductase (FAD) is a complete acid ligand and an active site. (Reference to research table).

项目成果

期刊论文数量(4)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Takashi Iyanagi: Chemica Scripfa (The Royal Swedish Academy). 27A. 31-36 (1987)
Takashi Iyanagi:Chemica Scripfa(瑞典皇家学院)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Haniu,M.,Yuan,H.,Chem.S.,Iyanigi,T.,Lee,D., and Shively,J.E.: Subnitted to Biochemistry (USA).
Haniu,M.、Yuan,H.、Chem.S.、Iyanigi,T.、Lee,D. 和 Shiively,J.E.:提交给《生物化学》(美国)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Miki,K.,Kaida,S.,Kasai,N.,Iyanagi,T.,Kobayashi,K. and Hayashi,K.: S. Biol. Chem (USA). 262. 11801-11802 (1987)
Miki,K.、Kaida,S.、Kasai,N.、Iyanagi,T.、小林K.
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Kobayashi,K.,Iyanagi,T.,Ohara,H and Hayashi,K.: J. Biol. Chem (USA). (1988)
Kobayashi,K.、Iyanagi,T.、Ohara,H 和 Hayashi,K.:J. Biol。
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  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • 批准号:
    04260224
  • 财政年份:
    1992
  • 资助金额:
    $ 0.96万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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