ß-L-Malyl-AMP-Ligase aus Physarum polycephalum

来自多头绒泡菌的 γ-L-苹果酰-AMP 连接酶

基本信息

项目摘要

ß-Poly(L-Malat) (PMLA) ist ein natürlich vorkommendes Biopolymer der Myxomyceten. Es ist für die Aufrechterhaltung des plasmodialen Zelltyps essentiell und beansprucht Interesse als vielseitiges, nachwachsendes Biopolymer. Polymalat wird durch enzymatische Polymerisation chemisch aktivierter L-Äpfelsäure synthetisiert. Den Resultaten vielen Versuche entsprechend, kann Polymalat-Synthetase bis jetzt nicht rein dargestellt werden, da ihre Aktivität bei der Lyse von Plasmodien durch einen mutmaßlichen Zellverletzungs-Mechanismus zerstört wird. Eine Aktivase für Malat wurde im Plasmodium-Lysat identifiziert. Sie überführt L-Malat in ß-L-Malyl-AMP. Alle bis jetzt bekannten Ergebnisse sprechen dafür, daß diese für Eukaryonten ungewöhnliche Aktivase mit der Malyl-AMP Ligase als Teilaktivität von PMLA-Synthetase authentisch ist. Die Ligase soll rein dargestellt werden und das Gen sequenziert werden. Die Charakterisierung des Enzyms soll die Aussichten für die Identifikation und die Rekonstution der aktiven Polymalat-Synthetase erschließen.
聚乳酸(PMLA)是一种天然的黏菌生物聚合物。Es ist für die Aufrechterhaltung des plasmodialen Zelltyps essentiell und beansprucht Interesse als vielseitiges,nachwachsendes Biopolymer. Polymalat wird durch enzymatische Polymalisation chemisch aktivierter L-Δ pfelsäure synthetisiert.结果显示,多聚马来酸合成酶并不能使人韦尔登,其活性可通过多种Zellverletzungs-Mechanismus zerstört作用于疟原虫裂解物。一种用于Malat的激活酶用于疟原虫裂解物鉴定。您把L-Malat放在了L-Malyl-AMP里。Alle bis bekannten Ergebnisse sprechen dafür,dafidiese für Eukaryonten ungewöhnliche Aktivase mit der Malyl-AMP Ligase als Teilaktivität von PMLA-Synthetase authentisch ist.连接酶可以直接韦尔登,然后按顺序韦尔登。酶的特性可用于活性多聚马来酸合成酶的鉴定和再构建。

项目成果

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