バクテリオロドプシン・ミュ-タントの構造・機能解析

バクテリオロドプシン・ミュ-タントの構造・機能を分光学的手法により調べた。(1)膜中深い位置に存在すると予想されている荷電性アミノ酸残基(Asp196)を置換したミュ-タントの光化学反応サイクルおよび光プロトンポンプ活性を調べ,プロントの通り道に関する知見を得た。(西独マックスプラン研究所Oesterhelt博士,理研国際フロンティア・生物素子グル-プ大友純博士との共同研究)(2)トリプトファン残基をフェニルアラニンに置換したミュ-タント(8種類)の光化学反応を調べた。2種類のミュ-タントでトランス反応サイクルの異常が観察された。(米国MIT研究所・Khorana博士らとの共同研究)(3)システイン残基を導入したミュ-タント(e.g.S132c)を用いて,蛍光エネルギ-移動法による構造解析を行なった。システイン残基を蛍光色素で修飾し、エネルギ-移動速度の測定からレチナ-ルとの相対位置を明らかにするための実験を行い、現在、未反応蛍光色素の影響などの評価を行なっている。(米国MIT研究所Khorana博士らとの共同研究)

バクテリオロドプシン・ミュ-タントの構造・機能を分光学的手法により調べた。(1)膜中深い位置に存在すると予想されている荷電性アミノ酸残基(Asp196)を置換したミュ-タントの光化学反応サイクルおよび光プロトンポンプ活性を調べ,プロントの通り道に関する知見を得た。(西独マックスプラン研究所Oesterhelt博士,理研国際フロンティア・生物素子グル-プ大友純博士との共同研究)(2)トリプトファン残基をフェニルアラニンに置換したミュ-タント(8種類)の光化学反応を調べた。2種類のミュ-タントでトランス反応サイクルの異常が観察された。(米国MIT研究所・Khorana博士らとの共同研究)(3)システイン残基を導入したミュ-タント(e.g.S132c)を用いて,蛍光エネルギ-移動法による構造解析を行なった。システイン残基を蛍光色素で修飾し、エネルギ-移動速度の測定からレチナ-ルとの相対位置を明らかにするための実験を行い、現在、未反応蛍光色素の影響などの評価を行なっている。(米国MIT研究所Khorana博士らとの共同研究)