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3D determination of membrane fusion active glycoproteins of enveloped viruses by Cryo-TEM and image processing

通过 Cryo-TEM 和图像处理 3D 测定包膜病毒的膜融合活性糖蛋白

基本信息

批准号：
5240436
负责人：
Privatdozent Dr. Christoph Böttcher
金额：
--
依托单位：
Forschungszentrum für Elektronenmikroskopie
依托单位国家：
德国
项目类别：
Research Grants
财政年份：
2000
资助国家：
德国
起止时间：
1999-12-31 至 2006-12-31
项目状态：
已结题

来源：
https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5240436?language=en
关键词：
3D determination membrane fusion active

项目摘要

Zur Freisetzung ihres Genoms müssen Hüllviren mit der Targetmembran der Wirtszelle fusionieren. Die Fusion wird durch eine Konformationsumwandlung der Ektodomäne viraler Glykoproteine in einen fusionaktiven Zustand ausgelöst. Die Kenntnis der 3DStruktur der vollständigen Ektodomäne in der fusionsaktiven Konformation ist Voraussetzung für die Aufklärung des Fusionsmechanismus. Mit Hilfe der Röntgenkristallographie konnte allerdings nur die 3D-Struktur von Fragmenten der Ektodomäne verschiedener viraler Proteine unter Fusionsbedingungen aufgeklärt werden. Das vorliegende Projekt klärt die 3D-Struktur der vollständigen Ektodomäne ausgewählter Proteine (HA [Influenza A.], HEF [Influenza C], F [Sendai-Virus]) im neutralen und fusionsaktiven Zustand mittels Kryo-Transmissionselektronenmikroskopie und bildverarbeitender Einzelpartikelanalyse auf. Eine Auflösung von besser als 10Å ist erreichbar und erlaubt die Identifizierung von Sekundärstrukturen. Das Projekt ermöglicht nicht nur einen wesentlichen Fortschritt beim Verständnis des Fusionsmechanismus, sondern es wird auch aufzeigen, ob bei unterschiedlichen viralen Fusionsproteinen tatsächlich für den Fusionsprozeß relevante strukturelle Motive konserviert sind.

Zur Freisetzung ihres Genoms müssen Hüllviren mit der Targetmembran der Wirtszelle fusionieren.这种融合是通过一种融合性祖细胞中的Ektodomäne病毒糖蛋白的构象变化实现的。Die Kenntnis der 3DStruktur der vollständigen Ektodomäne in der fusionsaktiven Konformation ist Voraussetzung für die Aufklärung des Fusionsmechanismus. Röntgenkristallographie的Mit Hilfe konnte allerdings努尔die 3D-Struktur von Fragmenten der Ektodomäne versedener viraler Proteine unter Fusionsbedingungen aufgeklärt韦尔登. Das vorliegende Projekt klärt die 3D-Struktur der vollständigen Ektodomäne ausgewählter Proteine（HA [Influenza A.]，HEF [Influenza C]，F [Sendai-Virus]）im neutralen und fusionsaktiven Zustand mittels Kryo-Transmissionselektronenmikroskopie und bildverarbeitender Einzelpartikelanalysis auf.一个由10位科学家组成的实验室在Sekundärstrukturen上进行了验证。Das Projekt ermöglicht努尔einen wesentlichen Fortschritt beim Verständnis des Fusionsmechanismus，sondern es wird auch aufzeigen，ob bei unterioredlichen viralen Fusionsproteinen tatsächlich für den Fusionsprozeprozeprivante relevante strukturelle Motive konserviert sind.