Änderung der Ionenverteilung innerhalb der ungerührten Schicht einer ebenen Bilipidmembran verursacht durch den Transmembrantransport von Wasser

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(Wortlaut des Antrags)Aquaporine (AQP) sind Proteine, die für Wasser, nicht aber für Ionen permeabel sind. Die molekulare Struktur des für die Selektivität verantwortlichen Filters ist unbekannt. Zu seiner Erforschung wird die Wasser- und Ionenleitfähigkeit von natürlichen Aquaporinen und ihrer Mutanten untersucht sowie mit Hilfe von Gramicidinderivaten modelliert. Zur Durchführung der Experimente werden die Kanäle in ebenen Bilipidmembranen rekonstruiert. Deren Herstellung aus proteinhaltigen Monoschichten garantiert einen hohen Proteinanteil, so dass zunsätzlich zur in Patch-clamp-Konfiguration erfassten Ionenleitfähigkeit parallel auch die osmotische Permeabilität gemessen werden kann. Letztere ergibt sich aus der durch den osmotischen Fluss induzierten membrannahen Ionenverteilung, die mit ionensensitiven Mikroeletroden erfasst wird. Untersucht werden neben dem menschlichen AQP1, dass unlängst als cGMP-abhängiger Ionenkanal beschrieben wurde, AQPO, ein Protein der Augenlinse, Nodulin 36 (Nod26) ein pflanzliches Aquaporin, und Mutanten von Aquaporinen, die in E. coli exprimiert werden. An Modellkanälen (Gramicidinderivate) wird die Beziehung zwischen Wasserleitfähigkeit des Einzelmoleküls und seiner Struktur untersucht.