Phosphorylation-dependent protein interactions of the lamina-associated polypeptide 2ß (LAP-2ß) at the inner nuclear membrane

核膜(INM)是核内的，细胞质和核内的细胞质。这是一种核质的获取方法，核质的来源是细胞膜和细胞质，而细胞质的来源是细胞膜。他说：“这是一种内在化的蛋白质。”Lediglich确认蛋白质，Dieüberwiegend an Lamine and teilweise an染色质Binden，Wurden Bisher身份。我们将使用一种新的技术和一种新的技术。Das führt z.B.während der Mitose zu einer resiblen AuflöSong der Kernhülle.界面上的磷脂蛋白，以及Zellkerns wichtig ist和Win ig bekannt的功能组织。BindungsPartner für das Lamina-assozierte Polytictid 2？(LAP-2？)，ein Integrales Proteales Protee Proteine MIT-2？zu charakterisieren and zugehörige Phocorylierungsstellen，Proteinkinasen and Signalwege zu Beschireben.我们已经确认了LAP-2üzu Charakterisieren and机械师的身份，并将其用于运输和特殊用途。识别LAP-2？-BINDER AND Neuer INM-Proteine soll Mittels subzellulärer Fraktionierung，免疫组织化学和质量光谱分析erfolgen。De am Beispiel des Lap-2üentwickelten Techniken and Anansätze Sollen Langfristig zur Charakterisierung neu geundener Proteine der inneren Kernmenan(INM)einatz finden.

Die innere Kernmembran (INM) ist ein Teil der Kernhülle, die Cytoplasma und Kerninneres voneinander trennt. Sie liegt nucleoplasmatisch der Lamina auf und geht an den Kernporen in die Porenmembran über, in der die Kernporenkomplexe verankert sind. Über die Proteine der inneren Kernmembran ist wenig bekannt. Lediglich sechs Proteine, die überwiegend an Lamine und teilweise an Chromatin binden, wurden bisher identifiziert. Deren Interaktion mit anderen Proteinen wird wesentlich durch Phosphorylierungen gesteuert. Das führt z. B. während der Mitose zu einer reversiblen Auflösung der Kernhülle. Über die Phosphorylierung von Kernhüllenproteinen während der Interphase, die vermutlich für die funktionelle Organisation des Zellkerns wichtig ist, ist wenig bekannt. Ziel des beantragten Projekts ist es, Bindungspartner für das Lamina-assoziierte Polypeptid 2ß (LAP-2ß), ein integrales Protein der inneren Kernmembran, zu identifizieren, phosphorylierungsabhängige Wechselwirkungen dieser Proteine mit LAP-2ß zu charakterisieren und zugehörige Phosphorylierungsstellen, Proteinkinasen und Signalwege zu beschreiben. Dabei sollen auch Sequenzen des LAP-2ß zu charakterisieren und Mechanismen identifiziert werden, die für den Kerntransport und die spezifische INM-Lokalisierung des Proteins verantwortlich sind. Die Identifizierung LAP-2ß-bindender und neuer INM-Proteine soll mittels subzellulärer Fraktionierung, Immunisolierung und massenspektrometrischer Analyse erfolgen. Die am Beispiel des LAP-2ß entwickelten Techniken und Ansätze sollen langfristig zur Charakterisierung neu gefundener Proteine der inneren Kernmembran (INM) Einsatz finden.