タンパク質立体構造の構築原理を解明するための基礎研究

阐明蛋白质三维结构构建原理的基础研究

• 批准号: 03354029
• 负责人: 油谷 克英
• 金额: $ 0.64万
• 依托单位: Osaka University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Co-operative Research (B)
• 财政年份: 1991
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1991 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-03354029/
• 关键词: タンパク質立体構造の構築原理; タンパク質の折れたたみ機構; 立体構造の安定性; 立体構造ダイナミックス; タンパク質立体構造予測; タンパク質立体構造デザイン

本研究課題は重点領域研究の申請を目的としたものであったが、基礎的な調査研究とアンケ-ト調査も行い「タンパク質の構造・物性・機能研究の現状と将来ーー何が問題で何をなすべきか」を104ペ-ジの冊子としてまとめることができた。作製した冊子400部を班員以外の多くの研究者の批判を得るべ配布する予定である。また、これらの調査研究を基に、重点領域研究も予定通り申請した。領域名は「タンパク質立体構造の構築原理」とした。その研究領域は、「タンパク質のアミノ酸配列に立体構造に関する情報がいかに書き込まれているのか」の解明を物理・化学的観点および生物進化的観点から目指すこととした。これは、「核酸の塩基配列にタンパク質のアミノ酸配列情報がいかに書き込まれているか」を解明した遺伝情報解読問題に対して、第二の遺伝情報解読問題と位置づけることのできる生物学の基本問題である。この問題を研究するための研究手段の進歩の結果、この分野は質的に新しい重大な展開の局面を迎えている。また、近接の基礎生物諸科学およびバイオテクノロジ-との接点で、この分野におけるいくつかの問題解決の要請が切実になっている。現状でこの問題にとり組むべき課題として、A.折れたたみ機構、B.立体構造安定性、C.立体構造ダイナミックス、D.立体構造の比較・予測・デザイン、を取りあげた。これに関して、わが国で研究実積のあるリゾ-チ-ム・ラクトアルブミン系を対象とした、系統的なアミノ酸置換体の調製、立体構造・物性の実験的研究、その結果の計算機シミュレ-ションによる理論的解析を行なう研究を組織することとした。そして、本計画期間内に、構築原理解明のためのいくつかの重要な課題を解決し、必要なデ-タの蓄積を行ない、いくつかのモデルとして選んだタンパク質の研究を通して、構築原理の一般則を提案することを目標とした。

This research topic is divided into two parts: the application purpose of key field research, basic investigation research and investigation, and the present situation of qualitative structure, physical property and function research, and the future problems. The book was produced by 400 researchers and published by a predetermined number of researchers. The research base and key areas of research should be determined through application. The name of the field is "Principles of construction of solid structures." The research field is "information on the structure of organic acids," and understanding the physical and chemical aspects of organic evolution. This paper discusses the basic problems of biology in the field of genetic information analysis. The results of the progress of the research methods of this problem, the new and important development of this field and quality, and the new situation of this field are welcome. The basic science of biology is very important to solve the problem. The present situation of this problem is divided into three groups: A. folding mechanism, B. stability of three-dimensional structure, C. comparison of three-dimensional structure, D. prediction, and selection. This is related to the study of the modulation of acid substitutants, the study of physical properties, and the analysis of computer theory of the results of the study. During the period of this plan, important issues concerning the understanding of construction principles will be resolved, necessary for the implementation of construction principles, and proposals for general principles will be made.

项目成果

Y.Taniyama,K.Ogasahara,K.Yutani,& M.Kikuchi: "Folding Mechanism of Mutant Human Lysozyme C77/95A with Increased Secretion Efficiency in Yeast." J.Biol.Chem.

Y.Taniyama,K.Ogasahara,K.Yutani,

K.Ogasahara,K.Hiraga,W.Ito,E.W.Miles,&K.Yutani: "Origin of the Mutual Activation of the α and β_2 Subunits in the α_2β_2 Compelx of Tryptophan Synthase:Effect of Alanine or Glycine Substitutions at Proline Residues in the α Subunit" J.Biol.Chem.

K.Ogasahara、K.Hiraga、W.Ito、E.W.Miles 和 K.Yutani：“色氨酸合酶 α_2β_2 复合体中 α 和 β_2 亚基相互激活的起源：脯氨酸残基上丙氨酸或甘氨酸取代的影响α 亚基”J.Biol.Chem。

油谷 克英,中村 春木: "蛋白質工学" 朝倉書店、東京, 208 (1991)

Yutani Katsuhide、Haruki Nakamura：《蛋白质工程》朝仓书店，东京，208（1991）

K.Yutani,S.Hayashi,Y.Sugisaki,&K.Ogasahara: "Role of Conserved Proline Residues in Stabilizing Tryptophan Synthase α-Subunit:Anaylyzed by Mutants with Alanine or Glycine." Proteins,. 9,. 90-98 (1991)

K. Yutani、S. Hayashi、Y. Sugisaki 和 K. Ogasahara：“保守脯氨酸残基在稳定色氨酸合酶 α 亚基中的作用：用丙氨酸或甘氨酸蛋白 90-98 进行分析”（ 1991）