Amyloidprotein-Lipid-Wechselwirkung an Grenzflächen

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Keimbildung und Aggregation von Amyloidproteinen sind molekulare Schritte zur Plaquebildung und -anreicherung im Nervengewebe und verursachen letztendlich die neurodegenerativen Erkrankungen. Das Projekt soll Ursachen, Kinetik und Erscheinungsformen der Keim- und Aggregatbildung studieren. Dazu werden Amyloidprotein-Lipid-Schichten an der Luft/Wasser-Grenzfläche gespreitet. Zur Detektion des Proteins wird ein neu entwickelter, Protein-Faltblattstruktur aktiver Farbstoffsensor eingesetzt. Die durch die Proteinaggregation verursachten Veränderungen der Lipidmatrix werden mittels FTIR und röntgenographischen Untersuchungen studiert. Die Proteinstrukturumwandlung soll in Abhängigkeit von chemischen und strukturellen Parametern der Lipidmatrix untersucht werden. Parallel zu den Untersuchungen an der L/W-Grenzfläche werden histologische Gewebsschnitte mit dem Farbstoffsensor angefärbt, um einerseits Erkenntnisse über neurodegenerative Veränderungen wie z.B. Plaques, Tangels und Tauproteine zu erhalten, andererseits, um den Einfluß spezieller biokompatibler Fluorpolymerer sowohl auf die Kinetik der Proteinaggregation an der W/L-Grenzfläche als auch auf die Plaquezersetzung am Gewebsschnitt studieren zu können.