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シトクロムP-450camとCamリプレッサーとの共通構造

细胞色素 P-450cam 和 Cam 抑制子之间的共同结构

基本信息

批准号：
06780533
负责人：
由良敬
金额：
$ 0.64万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
1994
资助国家：
日本
起止时间：
1994 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

転写制御因子に結合する分子が、制御されている遺伝子のコードしている蛋白質の基質である場合、両蛋白質における分子結合部分に共通のモジュールが用いられていないだろうか。以上の問題に答えることを目的として、転写制御因子であるCamリプレッサー(CamR)と、制御されている蛋白質、シトクロムP-450cam(P-450cam)のアミノ酸配列をモジュール単位で比較した。CamRはDNAに結合し、カムオペロンの転写を抑制する。カンファー存在下でCamRはDNAとの親和性を弱め、その結果、カムオペロンの転写が始まる。P-450camはカムオペロンにコードされており、カンファーに酸素を転移する反応を触媒する。両蛋白質のアミノ酸配列比較の結果、CamRの約30残基からなる領域がP-450camの基質結合に重要とされている部位と67%の類似度を示すことがわかった。この部分は立体構造の判明しているP-450camではほぼモジュール3個分に相当した。P-450camでは、カンファーの結合様式が詳細に判明している。CamRと類似モジュールを持つ部分は基質と水素結合を形成する残基1つ、および疎水相互作用をする残基2つを含んでいた。これらのアミノ酸残基は類似の残基として保存されていた。類似の残基による保存でも問題がないことを、コンピュータ・モデリングにより確かめた。CamRにP-450camの基質結合モジュールが存在し、その部分で基質を結合していると推定できることより、両蛋白質が進化の過程で、共通のモジュールを共通の機能をうみだすために用いたと考えることができる。つまり、立体構造の単位であるモジュールが、カンファーを結合する機能の単位として用いられたのであろう。以上の結果・考察について現在投稿準備中である。

In the case of protein matrix, protein binding molecules are commonly used to bind to regulatory factors. To answer these questions, we need to write control factors such as Cam Release Server (CamR), Control Server Protein, Serial P-450Cam(P-450Cam), and Acid Alignment. CamR DNA binding, transcription inhibition In the presence of the virus, CamR DNA affinity is weak, the result is weak, and the DNA affinity is weak. The P-450cam is a catalyst for acid transfer. The results of protein alignment comparison showed that the similarity of approximately 30 residues of CamR to P-450cam matrix binding sites was 67%. The P-450cam has been identified as a three-dimensional structure. The P-450cam is a combination of the following: CamR is similar in structure to the matrix and water binding residues 1 and 2, which interact with each other. The amino acid residues are similar to the amino acid residues and are preserved. Similar residues are stored in the same way as in the same way. The matrix binding mechanism of CamR P-450cam exists, and the matrix binding mechanism of CamR P-450 cam is presumed to be the same as that of CamR P-450 cam. The three-dimensional structure of the unit can be combined with the function of the unit. The above results are in preparation for submission.