神経細胞の形態を制御する分子機構

控制神经元形态的分子机制

基本信息

  • 批准号:
    06780651
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.64万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
  • 财政年份:
    1994
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1994 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

本研究は神経細胞の形態を決める機構を明らかにすることを目的としている。神経特異的な細胞骨格調節蛋白であるドレブリンが細胞内でどのような分子機構で神経細胞の形態変化にかかわるかを知るために、(1)先ずドレブリンの脳内及び、神経細胞内の局在を調べた。ドレブリンは嗅球と大脳皮質に多く存在し、他の部域、特に小脳皮質では少なかった。ポストエンベディング法による免疫電顕ではシナプス後部のスパインに局在していることがわかった。シナプトソームを調製し、ドレブリンの局在を調べると、ドレブリンはシナプス後部の細胞骨格に結合していた。(2)次に他蛋白との相互作用について調べた。大脳皮質から抗ドレブリン抗体-アガロースゲルに結合する蛋白を分画すると、ドレブリン、アクチンの他に220K、190K、130K、90Kの蛋白が存在した。前者3本はATPにより溶出されることと分子量とからそれぞれ、ミオシンII,ミオシンV,ミオシンIであると考えられた。90Kのバンドは抗ゲルゾリン-モノクロン抗体によってゲルゾリンであると同定された。MAP2、フォドリン、α-アクチニン、カルデスモン、ファシン、トロポミオシンは検出されなかった。(3)ドレブリンのアクトミオシンへの影響を調べるために、motility assayをおこなった。ドレブリンの過剰量存在下ではF-アクチンのミオシンに対する滑り速度は減少した。シナプス伝達の可塑的変化に伴いspineやpostsynaptic densityに形態変化が起こることが報告されており、またspine中にはアクチンとミオシンが豊富に存在することがわかっている。ドレブリンはspine中でアクチン、ミオシン、ゲルゾリンとともに複合体を形成し、アクトミオシンの性質に影響を与えることによってシナプス構造の形態変化に基づいた神経の可塑的機能に関わっている可能性が示された。
The purpose of this study is to determine the morphology of neurons. Neuro-specific cytoskeletal regulatory proteins are involved in the intracellular regulation of molecular mechanisms for the morphological transformation of neurons.(1) Neurocellular regulation of intracellular regulation of cytoskeletal regulatory proteins. The olfactory bulb and the large cortex are mostly present, and the other regions and the small cortex are mostly present. In the case of the virus, the virus may be transmitted to the host. The cell skeleton at the back of the cell is combined with the cell skeleton at the back of the cell (2)The interaction between proteins and other proteins Anti-tumor antibodies in the cortex of the brain bind to proteins at 220K, 190K, 130K, and 90K. The former three were originally dissolved in ATP, and the former three were dissolved in ATP. 90K's anti-virus system is based on the anti-virus system and the anti-virus system. MAP2, (3)The impact of the drop in temperature and humidity is measured by the motivity assay. In the presence of a large amount of noise, the speed of noise decreases. The plastic transformation of the spine and postsynaptic density is the result of morphological transformation. The possibility of the formation and properties of the complex in the middle of the spinal cord and the morphological change of the basic structure of the spinal cord is shown.

项目成果

期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
白尾智明: "Formation of Thick Curving Bundles of Actin By Drebrin A Expressed in Fibroblasts" Experimental.Cell Research. 215. 145-153 (1994)
Tomoaki Shirao:“Drebrin A 在成纤维细胞中表达的厚弯曲肌动蛋白束的形成”实验。细胞研究 215. 145-153 (1994)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
石川良樹: "Drebrin,a development-associated brain protein from rat emboo.causes the dissociation of tropomyosin from actin filaments" Journal of Biological Chemistry. 269. 29928-29933 (1994)
Yoshiki Ishikawa:“Drebrin,一种来自大鼠胚胎的与发育相关的脑蛋白。导致原肌球蛋白从肌动蛋白丝中解离”《生物化学杂志》269。29928-29933(1994)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
林謙介: "Myogenic cell migration from somites is induced by tissue contact with the medial region of the presumptive limb mesoderm in chicken embryos" Development. 12(in press). (1995)
Kensuke Hayashi:“体节的肌源性细胞迁移是通过与鸡胚胎中假定的肢体中胚层的内侧区域的组织接触诱导的”Development 12(出版中)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
山本秀子: "Expression of dystrophin-associated protein 35 DAG(A4)and 50DAG(Az)is confined to stimated muscles" Journal of Biochemistry. 115. 162-167 (1994)
Hideko Yamamoto:“肌营养不良蛋白相关蛋白 35 DAG(A4) 和 50DAG(Az) 的表达仅限于受刺激的肌肉”《生物化学杂志》115. 162-167 (1994)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
鈴木厚: "Molecular organization at the glycoprotein complex-binding site of dystrophin" Europian Journal of Biochemistry. 220. 283-292 (1994)
Atsushi Suzuki:“抗肌萎缩蛋白糖蛋白复合物结合位点的分子组织”欧洲生物化学杂志 220. 283-292 (1994)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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    林 謙介

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知道了