Phosphat-Shuttle in der Taxis-Signalkette von S. meliloti: NMR-Strukturanalyse von CheY2 und CheY2-P/CheA

【化学】中国根瘤菌（zeellen des bodenbakterium Sinorhizobium, Rhizobium） melilotiine组氨酸激酶-信号通路，die den鞭毛运动调控（Chemotaxis）。[3] [1] [1] [1] [1] [1] [2] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [1] [2]活性che2 - p显性调节因子（Regulator der Geißelrotation）， che1 (Modulator) entzieht che2 - p die phosphatgrouppe ber - ine thermodynamicunnstige retrophospylierung der zentralen hitidinkinase, CheA)。die ist der schlssel f<e:1> r eine schnelle （msec）自适应与微信号。Die molek<s:1>分子结构分析与CheY2 （inaktiv）和CheY2- p (aktiv) sollen mittelels hochauflösender核磁共振（NMR）分析仪[j]。che2 - p和CheA溶胶的生物化学定位及在配合物mitels的核磁共振评价中的Die teilstruturen。Der erstmals (1998) von uns beobachtete Phosphatgruppe (phosphatshuttle) entpute，这也是verbreitetes Reaktionsprinzip bei hititin - autokinase - signalketten。Wir erwarten Antworten的用法和样例：CheY2- p和CheY2- p的结构研究进展ermöglichen den CheY2- p在CheA中的磷酸化逆转录？2. 2- p与CheA的动力学研究进展[j]。

Chemische Reize stimulieren in Zellen des Bodenbakteriums Sinorhizobium (Rhizobium) meliloti eine Histidinkinase-Signalkette, die den Flagellenmotor kontrolliert (Chemotaxis). Eine Besonderheit der Signalkette von S. meliloti sind zwei Responseregulatoren, CheY1 und CheY2, und das Fehlen einer CheZPhosphatase. Das aktive CheY2-P ist dominanter Regulator der Geißelrotation, CheY1 (Modulator) entzieht CheY2-P die Phosphatgruppe über eine thermodynamisch ungünstige Retro-Phosphorylierung der zentralen Histidinkinase (CheA). Dies ist der Schlüssel für eine schnelle (msec) Adaption an wechselnde Signale. Die Molekülstrukturen von CheY2 (inaktiv) und CheY2-P (aktiv) sollen mittels hochauflösender kernmagnetischer Resonanzspektroskopie (NMR) analysiert werden. Die Wechselwirkung zwischen CheY2-P und CheA soll biochemisch lokalisiert und die Teilstrukturen im Komplex mittels NMR bestimmt werden. Der erstmals (1998) von uns beobachtete Retrotransfer der Phosphatgruppe (Phosphat-Shuttle) entpuppte sich als verbreitetes Reaktionsprinzip bei Histidin-Autokinase-Signalketten. Wir erwarten Antworten auf zwei Fragen: 1. Welche besonderen Struktureigenschaften von CheY2 und CheY2-P ermöglichen den Phospho-Retrotransfer von CheY2-P auf CheA? 2. Wird die Phosphat-Translokation durch Bindung von CheY2-P an CheA kinetisch begünstigt?