Identification of receptor-binding site of the mouse hepatitis virus spike protein

小鼠肝炎病毒刺突蛋白受体结合位点的鉴定

基本信息

  • 批准号:
    07660413
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.47万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    1995
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1995 至 1996
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

We have previously shown that the N terminal region composed of 330 amino acids of MHV S protein (S1N330) is important for receptor-binding activity, since the S1N330 protein expressed by recombinant vaccina virus binds to the MHV-receptor protein prepared on the membrane paper by Western blot in a similar manner as whole S protein binds to the receptor protein. The aim of this experimetn is to identify the amino acids that participate in the receptor-binding activity in S1N330. We have found that 7MHV strains can use mmCGM1 as a functional receptor. In the S1N330 of these 7 MHV strains, we found 3 major consercative regions which include more than 10 consective amiano acids identical among these 7 MHV strains. We have introduced the mutations in some of amino asids in these regions and analyzed the receptor-binding activity of such mutant proteins. The mutant S1N330 protein with a mutation at amino acid 62 from the N terminus failed to bind to the receptor protein. The receptor binding og a mutant with mutations at 212,214, and 216 was remarkably reduced. These results imply that amino acids at 62,212,214 and 216 play important role for the receptor-binding activity of the MHV s protein. Furthermore, it is suggested that secondary or tertiary structure of SIN330 is necessary for receptor-binding activity, since the region containing amino acid 62 is located apart from a region including amino acids 212,214 and 216 in primary MHV s protein sturucture.
我们先前已经证明,由MHV S蛋白(S1N330)的330个氨基酸组成的N末端区域对于受体结合活性是重要的,因为重组痘苗病毒表达的S1N330蛋白与Western印迹法制备的MHV-受体蛋白结合的方式类似于整个S蛋白与受体蛋白的结合方式。本实验的目的是确定参与S1N330受体结合活性的氨基酸。我们发现7株MHV毒株可以利用MMCGM1作为功能性受体。在这7株MHV的S1N330中,我们发现了3个主要的融合区域,其中含有这7株MHV相同的10多个结合氨基酸。我们已经在这些区域引入了一些氨基酸的突变,并分析了这些突变蛋白的受体结合活性。突变型S1N330蛋白在N端62位氨基酸发生突变,不能与受体蛋白结合。具有212、214和216位突变的突变体的受体结合显著降低。这些结果表明,62、212、214和216位氨基酸对甲型肝炎病毒S蛋白的受体结合活性起重要作用。此外,我们认为SIN330的二级或三级结构是与受体结合活性所必需的,因为含有62个氨基酸的区域与MHV S蛋白一级结构中包含212、214和216个氨基酸的区域不同。

项目成果

期刊论文数量(21)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Taguchi, F.: "Structure and biological functions of the spike protein of mouse hapatitis virus" Uirusu. 62. 109-117 (1996)
田口 F.:“小鼠肝炎病毒刺突蛋白的结构和生物学功能”Uirusu。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Taguchi, F., et al.: "hocalization of neutralizing epitopes and receptor-binding site in murine eoronavirus spike protein" Advances of the Experimental medicine and Biology. 380. 359-365 (1995)
Taguchi, F., et al.:“小鼠冠状病毒刺突蛋白中和表位和受体结合位点的局部化”实验医学和生物学进展。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
田口文広: "マウス肝炎ウイルススパイク蛋白の構造と機能" ウイルス. 46. 109-117 (1996)
Fumihiro Taguchi:“小鼠肝炎病毒刺突蛋白的结构和功能”病毒。 46. 109-117 (1996)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Taguchi, F., Kubo, H., Takahashi, H., and Suzuki, H.: "Localization of neurovirulence determinant for rats on the S1 subunit of murine coronavirus JHMV" Vorology. 208. 67-74 (1995)
Taguchi, F.、Kubo, H.、Takahashi, H. 和 Suzuki, H.:“小鼠冠状病毒 JHMV S1 亚基上大鼠神经毒力决定因素的定位”Vorology。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Taguchi, F., Suzuki, H., Takahashi, H., and Kubo, H.: "Neurovirulence forrats of the JHM variants escaped from neutralization with S1-specific monoclonal antibodies" Adv. Exp. Med. Biol.380. 185-187 (1995)
Taguchi, F.、Suzuki, H.、Takahashi, H. 和 Kubo, H.:“JHM 变体的神经毒力逃脱了 S1 特异性单克隆抗体的中和”Adv。
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