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生体分子モーターダイニンのモーター領域に関する研究

生物分子运动动力蛋白运动区的研究

基本信息

批准号：
10175223
负责人：
小川和男
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Okazaki National Research Institutes
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
起止时间：
1998 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

細胞骨格を利用した生体分子モーターとしてミオシン、ダイニン、キネシンがあげられる。このうちダイニンとキネシンは微小管に沿って積み荷をそれぞれ細胞核の方向、細胞周辺へと運ぶ。これらのモーターはいずれもATPの化学エネルギーを機械エネルギーに換えている点で共通性がある。これらのモータータンパク質はアミノ酸配列においては共通性がないにもかかわらずX線解析によってミオシンとキネシンのモーター領域で極めてにかよった立体構造をとっていることが判明している。ダイニンはその構造の大きさ故他の分子モーターとモーター領域の立体構造も異なると推測されるがその点を明らかにするのが本研究の目的である。そのためにダイニンのモーター領域を大量に発現する系をバキュロウイルスを使って確立することを目指した。軸糸の外腕ダイニン重鎮をベクターにつなげ発現させたところ、タンパク質は不溶性となってしまいその後の処理ができなかった。そこで重鎮は生体内では中間鎖1と強く結合していることがわかっていたので、両者を同時発現させてみた。その結果重鎮は中間鎖1と複合体をつくり可溶性となった。まず第一段階として可溶性の問題をクリアーした。今後の課題として中間鎖1はチオレドキシン様配列とNDPキナーゼ様配列があることより、中間鎖1のどの領域と重鎮のモーター領域が結合しているのかをより詳細に明らかにしていきたい。またモーター領域をさらに削っていき、中間鎖1との細小結合領域を明らかにしていきたい。次にインビトロ運動活性とATPase活性を保持したモーター領域の大量発現を目指したい。

The cellular structure is utilized in the development of biological molecules. The direction of the nucleus and the movement of the cell periphery are closely related to the microtubule. This is the first time that a chemical reaction has taken place. In the case of X-ray analysis, it is necessary to identify the three dimensional structure in the field. The purpose of this study is to estimate the structural differences between molecules and molecules in different regions. A large number of people in the field of medicine have been arrested. The axis of the outer arm of the shaft is not soluble in water. In the middle of the body, there is a strong connection between the two. The result is that the intermediate lock 1 complex is soluble. The first stage of the solubility problem In the future, the problem is that the middle lock 1 is arranged in the opposite direction and the NDP is arranged in the opposite direction. The middle lock 1 is arranged in the opposite direction and the middle lock 1 is arranged in the opposite direction. The middle lock 1 is arranged in the opposite direction and the middle lock 1 is arranged in the opposite direction. The middle lock 1 and the small combination field are clearly visible. The activity of ATPase is maintained in the secondary environment, and a large amount of activity occurs in the secondary environment.