Eukaryoten-ähnliche Signaltransduktionsprozesse während der multizellulären Differenzierung in dem Bakterium Myxococcus xantus

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Die Identifizierung von Ser/Thr-Proteinkinasen und Proteinphosphatasen in Bakterien gehört zu den jüngsten Neuerkenntnissen auf dem Gebiet der bakteriellen Signaltransduktion. Dabei besteht noch große Unklarheit über die Natur und Funktion der Proteine, die durch Phosphorylierung an Serin und/oder Threoninresten modifiziert werden, über die Signale, die diese Proteinmodifikationen induzieren, und die Reaktionen, die durch diese Proteinmodifikationen ausgelöst werden. In keinem anderen Bakterium sind bereits so viele Ser/Thr-Kinasen kloniert und charakterisiert worden wie in Myxococcus xanthus. Entsprechende Analysen zeigten eine Beteiligung dieser Proteinkinasen an der multizellulären Differenzierung des Organismus`; eine Differenzierung, die komplexe Zell-Zell-Kommunikation- und Koordinationsprozesse beinhaltet. Interessanterweise wurde bereits eine ganze Familie von Ser/Thr-Proteinkinasen in M. xanthus nachgewiesen, aber als regulatorisches Gegenstück erst eine Proteinphosphatase /Pph 1). Eine Pph1-Mutante zeigt zahlreiche Defekte, z.B. Motilitäts-, Aggregations- und Sporulationsdefekte, und läßt auf eine zentrale Rolle dieser Phosphatase innerhalb der myxobakteriellen Signaltransduktionsprozesse schließen. Bisherige Untersuchungen weisen auf eine Interaktion von Pph1 mit einer der myxobakteriellen Ser/Thr-Kinasen hin, aber interessanterweise auch mit einem "response"-Regulator, also einem Regulatorprotein der klassischen bakteriellen Zwei-KomponentenSysteme. Eine Verbindung der beiden fundamentalen Signaltransduktionsmechanismen - Zwei-Komponenten-Systeme und Ser/ThrPhosphorylierung - ist bisher bei Bakterien völlig unbekannt und könnte eine bedeutende Rolle bei der myxobakteriellen Zelldifferenzierung spielen. Die Funktionen und Interaktionen des Pph1-Proteins und weiterer potentieller Proteinphosphatasen sollen daher in dem geplanten Vorhaben untersucht werden.