Ein allgemeines Selektionssystem zur Stabilisierung von Proteinen

稳定蛋白质的通用选择系统

• 批准号: 5301648
• 负责人: Professor Dr. Franz-Xaver Schmid
• 金额: --
• 依托单位: Laboratorium für Biochemie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2000
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 1999-12-31 至 2007-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5301648?language=en
• 关键词: Ein; allgemeines; Selektionssystem; zur; Stabilisierung

Natürlich vorkommende Proteine besitzen normalerweise nur eine sehr geringe Konformationsstabilität, deren molekulare Determinanten immer noch weitgehend unverstanden sind. Die Stabilisierung von Proteinen ist daher von hohem Interesse sowohl in der grundlagen- als auch in der anwendungsorientierten Forschung. Es ist das Ziel in diesem Projekt, Proteine durch Veränderungen ihrer Sequenz zu stablilisieren. Dazu haben wir ein allgemein anwendbares Phagen-basiertes Verfahren (das wir "Proside" nennen) ausgearbeitet, das es erlaubt, Proteinvarianten mit erhöhter Stabilität an Hand ihrer verbesserten Proteaseresistenz aus großen Bibliotheken effizient heraus zu selektieren. Dieses Verfahren soll weiterentwickelt werden, so daß es als robuste und zuverlässige Methode in Proteinforschung und Biotechnologie eingesetzt werden kann. Wir möchten zunächst für mehrere Proteine beispielhaft das Potential für Stabilisierung durch Oberflächenvariationen ausloten und damit unser Verständnis der molekularen Basis der Proteinstabilität verbessern. Wir gehen davon aus, daß die Methode und die erwarteten grundlegenden Erkenntnisse auch für die angewandte Proteintechnologie wichtig sein werden.

natrlich vorkommende protein besitzen normalerweise nhr geringe Konformationsstabilität, deren molecular determinmer noch weitgehen ununderstand ssi。蛋白质的稳定性与蛋白质的相互作用——也就是蛋白质的稳定性与蛋白质的相互作用。他的研究成果在蛋白质工程项目中得到了应用，蛋白质工程项目Veränderungen。Dazu haben wir ein allgemein and wendbares Phagen-basiertes verfahen (das wir“Proside”nennen) ausgearbeitet, das es erlaute， proteinvariant mit erhöhter Stabilität和Hand irer verbesserten proteasereseristenz aus großen Bibliotheken efficient heraus zu selektieren。因此，研究人员还建立了一种新的研究方法zuverlässige在蛋白质生物学和生物技术方面的研究方法。Wir möchten zunächst fr mehrere protein beispielhaft as Potential fr Stabilisierung durch Oberflächenvariationen ausloten and damit unser Verständnis der molecular Basis der Proteinstabilität verbessern。Wir gehen davonaus， dass - die method和dass - die wartentengrundlegendass - erkententnisch， dass - die angewandte Proteintechnologie, whichsein werden。