Changes in the Substrate Specificities of Farnesyl Diphosphate Synthase by a Single Amino Acid Substitution
单一氨基酸取代对法尼基二磷酸合酶底物特异性的变化
基本信息
- 批准号:12680587
- 负责人:
- 金额:$ 2.37万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2000
- 资助国家:日本
- 起止时间:2000 至 2001
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Farnesyl diphosphate (FPP) synthase catalyze the condensation of isopentenyl diphosphate (IPP) with allylic primer to give FPP as final product. The FPS from pig liver has been successfully applied to syntheses of bioactive compounds. Molecular cloning and expression of the gene for thermostable FPS from Bacillus stearothermophilus made it possible to produce sufficient amounts of the enzyme. However it can hardly accept the substrate analogs having oxygen atom in their chain, which are easily accepted by the pig the liver enzyme. There may be some limitations in the thermostable enzyme for applying to organic synthesis. We constructed the FPP syntheses (FPSs) from Bacillus stearothermophilus, in which Tyr-81 was substituted with Ser (S), Arg (R), Asp (D), or Gly (G). Interestingly the substrate specificities of the mutated enzymes have been dramatically altered. They can easily accept the substrate analogs having oxygen atom. These results may suggest the application of the prenyltransferases to organic synthesis is more available.
法呢基二磷酸(FPP)合成酶催化异戊烯基二磷酸(IPP)与烯丙基引物缩合生成FPP。猪肝FPS已成功地应用于生物活性化合物的合成。从嗜热脂肪芽孢杆菌中克隆和表达热稳定FPS基因,使得生产足够量的酶成为可能。但是,它很难接受链上含有氧原子的底物类似物,而这些底物类似物很容易被猪肝酶所接受。耐热酶在有机合成中的应用可能存在一定的局限性。我们从嗜热脂肪芽孢杆菌中构建了FPP合成物(FPS),其中Tyr-81被Ser(S)、Arg(R)、Asp(D)或Gly(G)取代。有趣的是,突变酶的底物特异性已经发生了显着改变。它们可以容易地接受具有氧原子的底物类似物。这些结果表明异戊烯基转移酶在有机合成中的应用是可行的。
项目成果
期刊论文数量(17)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
M.Nagaki et al.,: "Artificial Substrates for Recombinant Undecaprenyl Diphosphate…"Journal of Holeuslar Catolysis B : Enzymatic. 9. 33-38 (2000)
M. Nagaki 等人,:“重组十一碳二烯基二磷酸的人工底物……”Holeuslar 催化 B 杂志:酶学。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
M.Nagaki et al.: "Substrate specificityl of thermostable farnesy diphosphate synthase"J.Mol.Catelysis Bi Enzymatic. (in press). (2002)
M.Nagaki 等人:“热稳定性法呢基二磷酸合酶的底物特异性”J.Mol.Catethesis Bi Enzymatic。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
M. Nagaki, S. Sato, Y. Maki, T. Nishino, and T. Koyama: "An Artificial substrate for undecaprenyl diphosphate synthase from Micrococcus luteus B-P 26"Catalysis Communication. Vol 1. 33-35 (2000)
M. Nagaki、S. Sato、Y. Maki、T. Nishino 和 T. Koyama:“来自藤黄微球菌 B-P 26 的十一异戊二烯基二磷酸合酶的人工底物”催化通讯。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
M.Nagaki et al.: "An artificial substrate for undecaprenyl diphosphate synthase from M.Luteus B-P-20"Catalysis Communication. 1. 33-35 (2000)
M.Nagaki 等人:“来自 M.Luteus B-P-20 的十一异戊二烯基二磷酸合酶的人工底物”催化通讯。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
M.Nagaki et al.: "An artificial substrate for undecaprenyl diphosphate synthase from M.Letus B-P 20"Catalysis Communication. 1. 33-35 (2000)
M.Nagaki 等人:“来自 M.Letus B-P 20 的十一异戊二烯基二磷酸合酶的人工底物”催化通讯。
- DOI:
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- 影响因子:0
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- 批准号:
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- 资助金额:
$ 2.37万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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23580147 - 财政年份:2011
- 资助金额:
$ 2.37万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)