Analyse der Phosphatgruppenumgebung phosphorylierter Proteine am Beispiel der Ca²+-ATPase

Die katalytische Aktivität vieler蛋白的磷酸化和去磷酸化调控。[3][6][6][6][6][6][6][6][6][6][6][6][6][6][6][6]。研究了磷酸基团在红外光谱中的吸附，酶催化同位素吸附和磷酸基团的吸附。在量子化学研究中，对磷化组进行建模分析。Erwartet werden detaillierte Informationen ber die strucktur and die Wechselwirkungen der Phosphatgruppe。Als模型系统客户端为Ca²+- atp酶，beder eine Umgebungsänderung der Phosphatgruppe ein entscheidendes steuerndes Element fgr den geordneten Ablauf ihres Ca²+-Transportzyklus list。磷酸基团聚乙二醇磷酸酯中间体特性分析。研究结果表明：1 .研究磷基团的结构和结构；2 .研究磷基团的结构和结构。

Die katalytische Aktivität vieler Proteine wird durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung reguliert. Um die zugrundeliegenden molekularen Regulationsmechanismen zu untersuchen, soll im beantragten Projekt ein Verfahren zur Charakterisierung der Phosphatgruppenumgebung phosphorylierter Proteine entwickelt werden. Dieses ermöglicht die selektive Beobachtung der Phosphatgruppenabsorption im infraroten Spektralbereich, basierend auf einem Enzym-katalysierten Isotopenaustausch an der Phosphatgruppe. Dies ist die Grundlage für eine anschließende Modellierung der Phosphatgruppenumgebung in quantenchemischen Rechnungen. Erwartet werden detaillierte Informationen über die Struktur und die Wechselwirkungen der Phosphatgruppe. Als Modellsystem dient die Ca²+-ATPase, bei der eine Umgebungsänderung der Phosphatgruppe ein entscheidendes steuerndes Element für den geordneten Ablauf ihres Ca²+-Transportzyklus ist. Die Phosphatgruppe beider phosporylierter Intermediate soll charakterisiert werden. Das Ziel ist es, die Steuerungsfunktion der Phosphatgruppe und den Phosphatübertragungsmechanismus zu verstehen.