Analyse der Phosphatgruppenumgebung phosphorylierter Proteine am Beispiel der Ca²+-ATPase

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Die katalytische Aktivität vieler Proteine wird durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung reguliert. Um die zugrundeliegenden molekularen Regulationsmechanismen zu untersuchen, soll im beantragten Projekt ein Verfahren zur Charakterisierung der Phosphatgruppenumgebung phosphorylierter Proteine entwickelt werden. Dieses ermöglicht die selektive Beobachtung der Phosphatgruppenabsorption im infraroten Spektralbereich, basierend auf einem Enzym-katalysierten Isotopenaustausch an der Phosphatgruppe. Dies ist die Grundlage für eine anschließende Modellierung der Phosphatgruppenumgebung in quantenchemischen Rechnungen. Erwartet werden detaillierte Informationen über die Struktur und die Wechselwirkungen der Phosphatgruppe. Als Modellsystem dient die Ca²+-ATPase, bei der eine Umgebungsänderung der Phosphatgruppe ein entscheidendes steuerndes Element für den geordneten Ablauf ihres Ca²+-Transportzyklus ist. Die Phosphatgruppe beider phosporylierter Intermediate soll charakterisiert werden. Das Ziel ist es, die Steuerungsfunktion der Phosphatgruppe und den Phosphatübertragungsmechanismus zu verstehen.