Functional variation of troponin, a muscle regulatory protein, during evolution of chordate animals

脊索动物进化过程中肌钙蛋白(一种肌肉调节蛋白)的功能变化

基本信息

  • 批准号:
    17370025
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 9.82万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
  • 财政年份:
    2005
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2005 至 2007
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

In vertebrate striated muscles, troponin regulates muscle contraction in a Ca^<++>-dependent manner and acts as an inhibitor of actin-myosin interaction during contraction. In ascidian (Halocynthia roretzi) smooth muscle, however, troponin regulates actin-myosin contraction as an activator in the presence of calcium ions and not an inhibitor in the absence of calcium ions as in vertebrates. In this study, functional variation of troponin in striated and smooth muscles of protochordates was examined. The animals we used mainly are Amphioxus, Branchiostoma belcheri, that has striated muscle abundantly in the entire body and ascidian Ciona intestinalis that has smooth muscle in adult and striated muscle in larva but uses a common TnI, an inhibitory subunit of troponin, in both adult and larval ages. For the functional analysis, we used recombinant troponin subunits, TnT, TnI, and TnC that were generated in an E. coli expression system. The troponin components were used in an actin-myosin ATPase activity assay to determine the role of troponin in the actin-myosin interaction during muscle contraction. Our results are summarized as follows. 1) The troponin complex of TnT, TnI, and TnC in amphioxus striated muscle functions similar to the troponin in vertebrate striated muscle and different from the troponin in smooth muscle of ascidian, H. roretzi. 2) The troponin complex in ascidian (Ciona intestinalis) which uses a common TnI in both adult smooth and larval striated muscles functions similar to the troponin in the smooth muscle of ascidian, H. roretzi and different from vertebrate striated muscle troponin. These results show evolutionary variations in the role of troponin in protochordates.
在脊椎动物横纹的肌肉中,肌钙蛋白以Ca^<++>的方式调节肌肉收缩,并在收缩过程中充当肌动蛋白肌球蛋白相互作用的抑制剂。然而,在海鞘(Halocynthia roretzi)平滑肌中,肌钙蛋白在存在钙离子的情况下调节肌动蛋白肌球蛋白收缩作为活化剂,而不是抑制剂在没有钙离子的情况下,如脊椎动物所致。在这项研究中,检查了肌钙蛋白的肌钙蛋白的功能变化。我们主要使用的动物主要是两栖动物Belcheri,它们在整个身体中肌肉延伸了大量的肌肉和西班牙肠肠肠内,它们在成年人中具有平滑肌和幼虫的肌肉肌肉,但使用了常见的TNI,是成人和大幼虫的抑制性亚基。对于功能分析,我们使用了在大肠杆菌表达系统中产生的重组肌钙蛋白亚基TNT,TNI和TNC。肌钙蛋白成分用于肌动蛋白ATPase活性测定中,以确定肌动蛋白在肌肉收缩过程中肌动蛋白肌球蛋白相互作用中的作用。我们的结果总结如下。 1)在两栖肌肉的肌肉功能中,TNT,TNI和TNC的肌钙蛋白复合物与脊椎动物横纹的肌肉中的肌钙蛋白相似,并且与阿西迪安·Roretzi平滑肌的肌钙蛋白不同。 2)在成年平滑和幼虫横纹的肌肉中使用常见的tni中的海腹(ciona intestinalis)中的肌钙蛋白复合物的作用,类似于肌动蛋白的肌肉肌肉,H。roretzi,而与椎骨肌肉肌肌肉曲霉素相似。这些结果表明,肌钙蛋白在原生体中的作用发生了变化。

项目成果

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专利数量(0)
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  • DOI:
    10.2108/zsj.23.969
  • 发表时间:
    2006-11-01
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0.9
  • 作者:
    Kagawa, Maiko;Sato, Naruki;Obinata, Takashi
  • 通讯作者:
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  • 作者:
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  • 通讯作者:
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  • 通讯作者:
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  • 发表时间:
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  • 通讯作者:
    Takashi Obinata.
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