Modellverbindungen für molybdän- und wolframhaltige Oxidasen - Wie beeinflußt der Lebensraum thermophiler und nicht-thermophiler Mikroorganismen den Einbau unterschiedlicher Metalle in Enzyme mit gleichen Aufgaben?

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Seit der Entdeckung der hyperthermophilen Archaebakterien in heißer, schwefelhaltiger Umgebung auf dem Grund der Tiefsee wächst das Interesse an dieser auch aus biochemischer Sicht ungewöhnlichen Organismengruppe stetig. Eine Besonderheit dieser Archaea ist der (fakultative) Einbau von Wolfram statt Molybdän in die aktiven Zentren ihrer Oxidasen. Um Erkenntnisse darüber zu gewinnen, ob der Einbau von Wolfram statt Molybdän eine Frage von Angebot, Stabilität oder Redoxpotentialen (und damit Effizienz und/oder Substrat-spezifität) ist, sollen Verbindungen synthetisiert werden, welche die aktiven Zentren dieser Enzyme modellieren. Besonderes Augenmerk bei der Modellierung des in diesen Enzymen enthaltenen Molybdopterinliganden liegt dabei sowohl auf seiner Dithiolenstruktur, die für die Katalyse von großer Bedeutung ist, als auch auf seiner möglichen Ringöffnung während des katalytischen Zyklus. Sowohl die Enzyme selbst als auch ihre Modellverbindungen sollen umfassender vergleichender Analytik unterzogen werden. Dabei wird besonders die temperaturabhängige Messung ihrer Redoxpotentiale von Bedeutung sein, da hierdurch Erkenntnisse gewonnen werden können, ob durch die hohe Umgebungstemperatur veränderte Redoxpotentiale für den Einbau von Wolfram statt Molybdän verantwortlich sind.