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皮脂腺細胞の新規分泌小胞の発見と保湿・抗菌活性の検討

皮脂腺细胞新分泌囊泡的发现及其保湿和抗菌活性的研究

基本信息

批准号：
18790793
负责人：
永井彩子
金额：
$ 2.24万
依托单位：
Ehime University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2006
资助国家：
日本
起止时间：
2006 至 2007
项目状态：
已结题

项目摘要

培養脂腺細胞の分泌膜小胞、セボゾームへのヒストンH3蛋白質分子の局在化の観察:脂腺細胞から分泌されたセボゾームにはピストンH3が局在していたが、同ヒストンの局在化機構について検討した。ヒストンH3全長-GFP及びヒストンH3部分ペプチド-GFP融合蛋白質をラット培養脂腺細胞に発現させ、どのドメインがセボゾームや核へ局在するのに必要かをGFPの蛍光を観察して検討した。その結果、ヒストンH3全長-GFP及びH3部分ペプチド-GFP融合蛋白質を強制発現させたラット培養脂腺細胞は、共にセボゾームを生成分泌した。ヒストンH3全長-GFP融合蛋白質とヒストンH3N末端ペプチド-GFP融合蛋白質は、核に局在したが、ヒストンH3C末端ペプチド-GFP融合蛋白質は核には局在せず、顆粒状になり細胞質内に局在した。これらの局在を、セボゾームを生成しない他の細胞と比較した結果、セボゾーム以外では同様の分布が示された。細胞内に生成された分泌前のセボゾームおよび分泌後のセボゾームには、ヒストンH3全長-PFG融合蛋白質及びH3部分ペプチド-GFP融合蛋白質のすべてが局在していた。細胞質内の可溶性蛋白質のマーカーとしたGFP蛋白質単独でも、分泌後のセボゾームに局在が認められたことから、セボゾームには細胞質成分が含まれていることが示唆された。従ってヒストンH3 C末端ペプチド-GFP融合蛋白質は、セボゾームへの細胞質の移行に伴って受動的に局在化することが予想された。一方、ヒストンH3のN末端ペプチドが核に局在化することからは、同部分に核移行シグナルが含まれることが考えられた。ヒストンH3のN末端ドプチドはセボゾームへの局在化に積極的に関与し、同部位にセボゾーム移行シグナルが存在することが示唆された。また、ヒストンH3のN末端ペプチドには塩基性アミノ酸が多く含まれており、抗菌活性を持つことが予想された。

Study on the local development of secretory membrane vesicles and H3 protein molecules in cultured lipid gland cells: the local development of secretory membrane vesicles and H3 protein molecules in lipid gland cells H3 full-length-GFP and H3 partial protein fusion proteins were detected in cultured adipocytes, and GFP fusion proteins were detected in vitro. As a result, H3 full-length-GFP and H3 partial proteins were produced and secreted under stress in cultured adipocytes. H3 Full-length-GFP Fusion Protein H3 N-terminal-GFP Fusion Protein N-terminal-GFP Fusion Protein The results of the comparison show that the distribution of the cells is the same except for the cells in which they are generated. The intracellular production of H3 full-length PFG fusion protein and H3 partial PFG-GFP fusion protein before and after secretion is in progress. The soluble protein in the cytoplasm is expressed separately and after secretion. The C-terminal region of the H3 protein is expected to be involved in the regulation of cytoplasmic migration. The N-terminal part of the H3 is located in the center of the nucleus. The N-terminal position of H3 is related to the positive position of H3, and the positive position of H3 is related to the positive position of H3. The N-terminal position of H3 is not suitable for basic acid, so it is necessary to maintain the antibacterial activity.