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クロロフィル生合成における二つのニトロゲナーゼ類似酵素からみた光合成の進化

从叶绿素生物合成中两种固氮酶类酶的角度看光合作用的进化

基本信息

批准号：
07J10733
负责人：
野亦次郎
金额：
$ 1.22万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至 2008
项目状态：
已结题

项目摘要

(バクテリオ)クロロフィル生合成系の後期過程には、ニトロゲナーゼに類似しだ2つの酵素、暗所作動型プロトクロロフィリド還元酵素(DPOR)とクロロフィリドa還元酵素(COR)が存在し、各々ポルフィリンのD環、B環を立体特異的に還元することにより、(バクテリオ)クロロフィルの光学特性を決定づけている。本研究ではDPORと基質プロトクロロフィジドの共結晶化を行ない、得られた立体構造情報に基づき、DPORによるクロリン環形成反応機構、特にD環の炭素間二重結合の立体特異的還元(トランス還元)機構の解明を試みた。その結果、DPORの活性中心を構成するアスパラギン酸残基D274と、基質自身のプロピオン酸が、D環の炭素原子C17とC18へとプロトンを供与することで立体特異的な還元反応が行なわれることが強く示唆された。植物を含む多くの光合成生物においては、LPOR(光依存型プロトクロロフィリド還元酵素)がDPORと同じ反応を触媒することが知られている。LPORによる反応では、基質結合部位を形成するチロシン残基と補酵素NADPHがC17、C18へのプロトン供与に関わることが示唆されているが、どうやって立体特異的に付加するのかは明らかにされてこなかった。その理由の1つには、LPORの結晶化の報告が無く、トランス還元機構を解明する手掛かりが得られていなかったことが挙げられる。今回、私達はDPORの立体構造を手掛かりに、クロリン環形成反応を明らかにした。それは基質自身のプロトンを利用するという、非常にユニークな反応機構であった。クロロフィル合成系においてこのような反応機構を有する酵素の例は、これまで報告が無い。本研究で得られた知見は、光合成生物がクロロフィルの光学特性をどのように決定しているのかを理解する上で重要な手掛かりを与えるものである。

In the later stages of the synthesis system, the enzyme, dark-activated reductase (DPOR) and the enzyme (COR) exist, and the optical properties of the D-ring and B-ring stereospecific reductants are determined. In this study, the co-crystallization mechanism of DPOR and D-ring was studied, and the stereostructural information of DPOR and D-ring was obtained. As a result, the supra-permacronate residue D274, which constitutes the active center of DPOR, the supra-permacronate residue of the substrate itself, and the carbon atoms C17 and C18 of the D-ring are provided, which strongly suggests that stereospecific reductive reactions can occur. Plants contain a variety of photosynthetic enzymes, such as DPOR (photo-dependent enzyme) and DPOR (photo-catalytic enzyme). LPOR is a protein that forms a matrix binding site, a protein residue, a complement enzyme NADPH, and a protein associated with C17 and C18. The reason for this is that the crystallization of LPOR is not reported, and the mechanism of crystallization is not disclosed. Now back, private up to the three-dimensional structure of DPOR, hand hanging, ring formation, anti-light The substrate itself is very sensitive. There are no examples of enzymes in the synthesis system, and no reports of enzymes in the synthesis system. This study has shown that photosynthetic organisms are important in determining the optical properties of photosynthetic organisms.

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Comparative analysis of two nitrogenase-like enzymes, protochlorophyllide reductase and chlorophyllide a reductase

两种固氮酶类原叶绿素内酯还原酶和叶绿素a还原酶的比较分析

DOI：
发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
0
作者：
J. Nomata;M. Kitashima;T. Ogawa;K. lnoue;Y. Fujita
通讯作者：
Y. Fujita

NB-protein (BchN-BchB) of dark-operative protochlorophyllide reductase is the catalytic component containing oxygen-tolerant Fe-S clusters

DOI：
10.1016/j.febslet.2008.03.018
发表时间：
2008-04-16
期刊：
FEBS LETTERS
影响因子：
3.5
作者：
Nomata, Jiro;Ogawa, Takuro;Fujita, Yuichi
通讯作者：
Fujita, Yuichi

光非依存型(暗所作動型)プロトクロロフィリド還元酵素の解析

不依赖于光（暗操作）的原叶绿素还原酶的分析

DOI：
发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
0
作者：
齊藤隆;藤河秀喜;羽賀望;伊藤正樹;野亦次郎・江端梢・村木則文・志波智生・栗栖源嗣・藤田祐一
通讯作者：
野亦次郎・江端梢・村木則文・志波智生・栗栖源嗣・藤田祐一

クロロフィル生合成系におけるニトロゲナーゼ類似酵素の阻害剤

叶绿素生物合成系统中固氮酶类酶的抑制剂

DOI：
发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
0
作者：
J. Nomata;M. Kitashima;T. Ogawa;K. lnoue;Y. Fujita;後藤武知・南崎啓・藤田祐一;Y. Fujita;藤田祐一;藤田祐一;野亦次郎・溝口正・民秋均・藤田祐一
通讯作者：
野亦次郎・溝口正・民秋均・藤田祐一