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光合成系のキノン電子受容体のプロトン・電子移動反応におけるチロシンの役割

酪氨酸在光合系统醌电子受体质子/电子转移反应中的作用

基本信息

批准号：
08J04647
负责人：
高橋亮太
金额：
$ 0.77万
依托单位：
University of Tsukuba
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2008
资助国家：
日本
起止时间：
2008 至 2009
项目状态：
已结题

项目摘要

1:光合成の酸素発生を担う光化学系IIには、Q_A、及びQ_Bと呼ばれるキノン電子受容体が存在する。両者の間には、2つのチロシンD2-Tyr244とD1-Tyr246が存在し、非ヘム鉄と配位した炭酸水素イオンに隣接しているが、これらの相互作用は不明であった。そこで、本研究では、フーリエ変換赤外分光法(FTIR)と量子化学計算を用いて、これらのチロシンの水素結合構造を調べた。その結果、2つのチロシンのうちいずれか一方のみが、炭酸水素イオンと水素結合を形成していることが明らかとなった。また、この非ヘム鉄の還元反応において、この水素結合強度の変化が誘起されることがわかった。この相互作用によって、炭酸水素イオンの鉄への結合強度が決定され、非ヘム鉄周辺の蛋白質構造が維持されていることが示唆される。そして、このチロシンの水素結合ネットワークは、Q_Bへの電子伝達反応やプロトン移動を制御していると考えられる。キノン電子受容体近傍の分子レベルの微細構造、及び変化について情報が得られたことは、光合成の電子伝達反応を理解する上で大きな意義を持つと考えられる。2:Q_B結合部位には、種々の除草剤が結合することが知られている。しかしながら、個々の除草剤がどのように蛋白質に結合するのかについて、未だ不明であった。本研究では、除草剤の一種であるプロモキシニルと蛋白質アミノ酸残基の結合の詳細について調べた。FTIRシグナルの解析の結果、この分子は、脱プロトン化したアニオン状態で、ヒスチジン側鎖に隣接し、他の除草剤よりも強くHis側鎖へ結合することが示された。この強い結合を介し、ブロモキシニルは、Hisだけでなく、Q_A部位とも相互作用することが明らかとなった。このことは、除草剤の作用機構の解明だけでなく、新たな除草剤開発においても重要な知見となることが期待される。

1. Photosynthetic acid production is responsible for the existence of electron acceptors in photochemical system II. D2-Tyr244 and D1-Tyr246 exist in the middle of the interaction between iron and carbon atoms. In this study, the structure of water element binding was modulated by FTIR and quantum chemical calculation. As a result, 2 kinds of organic compounds are formed in one side, and the organic compounds are formed in the other side. The combination strength of iron and water elements is changed. This interaction determines the binding strength of carbon and iron, and the protein structure of non-iron is maintained. The water element binding mechanism of the system is controlled by the electron transfer mechanism of the system. The molecular structure of the electron acceptor near the electron acceptor, and the change of the electron acceptor near the electron acceptor, the electron acceptor near the electron acceptor near the electron acceptor, and the electron acceptor near the electron acceptor near the electron acceptor. 2:Q_B binding site, seed and herbicide binding site. The protein binding agent is not clear. In this study, a kind of herbicide was studied, and the binding of acid residues in protein was studied in detail. The results of FTIR analysis show that the molecule is in a state of dissociation, adjacent to the herbicide, and strongly bound to the herbicide. The interaction between the two sites is very important. The mechanism of action of herbicide is analyzed, and the development of new herbicide is expected.