Self-assembly of a membrane protein governed by the fluctuation of the anchor peptide and the self-organization.
膜蛋白的自组装受锚定肽和自组织波动的控制。
基本信息
- 批准号:22510231
- 负责人:
- 金额:$ 2.91万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2010
- 资助国家:日本
- 起止时间:2010 至 2012
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Information on the fluctuation of protein is important to elucidate the function of the penetration of proteins on the biomembrane.The interaction between phospholipid and melitin molecules as a mode pepetide was evaluated by the mass spectorometery for the liposome. As a result, the relationship between the permeability of melitin through the membrane and the temperature was well fitted by the Arrhenisu law. These experimental results suggest that melitin molecules enhances the instability of the lipid membrane due to the higher permeability which is related to the specific chemical structure.
蛋白质的波动信息对于阐明蛋白质在生物膜上的渗透功能是非常重要的,本文用质谱法研究了作为模式肽的蜂毒肽与磷脂分子之间的相互作用。结果表明,蜂毒肽透过膜的渗透率与温度的关系符合Arkenisu定律。这些实验结果表明,蜂毒肽分子增强了脂质膜的不稳定性,这是由于更高的渗透性,这是与特定的化学结构。
项目成果
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专利数量(0)
Localized Bioconvection of Euglena Caused by Phototaxis in the Lateral Direction
- DOI:10.1143/jpsj.80.064003
- 发表时间:2011-06-01
- 期刊:
- 影响因子:1.7
- 作者:Suematsu, Nobuhiko J.;Awazu, Akinori;Nishimori, Hiraku
- 通讯作者:Nishimori, Hiraku
Topology and dynamics of melittin within the liposome revealed by a combination of mass spectrometry and chemical modification.
通过质谱和化学修饰的结合揭示了脂质体内蜂毒肽的拓扑结构和动力学。
- DOI:10.1016/j.bbrc.2010.04.020
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:3.1
- 作者:K. Saikusa;Y. Kono;S. Izumi
- 通讯作者:S. Izumi
Poly-ADP Ribosylation of Miki by tankyrase-1 Promotes CentrosomeMaturatio
tankyrase-1 对 Miki 的聚 ADP 核糖基化促进中心体成熟
- DOI:
- 发表时间:2012
- 期刊:
- 影响因子:16
- 作者:Y. Ozaki;H. Matsui;H. Asou;A. Nagamachi;D. Aki;H. Honda;S. Yasunaga,Y. Takihara;T. Yamamoto;S. Izumi
- 通讯作者:S. Izumi
Dynamics Study of Transmembrane Helix within Liposomes by Mass Spectrometry and Chemical Modification
脂质体内跨膜螺旋的质谱和化学修饰动力学研究
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:K. Saikusa;Y. Kono;S. Izumi
- 通讯作者:S. Izumi
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