Study on the regulation of actomyosin interactions by twithcin

twithcin调节肌动球蛋白相互作用的研究

• 批准号: 22570167
• 负责人: YAMADA Akira
• 金额: $ 3万
• 依托单位: National Institute of Information and Communications Technology
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2010
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2010 至 2012
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-22570167/
• 关键词: 運動; 輸送; 生物物理; 分子モーター; タンパク質; 蛋白質

Mg-ATPase was slightly activated by F-actin under the catch state, that is, in the presence of dephosphorylated twitchin. Based on the results, we propose a molecular mechanism for the catch, where twitchin alone does not interact with the myosin catalytic motor domain but its complex with F-actin does, forming the bridge between actin and myosin filaments and the myosin slowly hydrolyzes Mg-ATP in the catch state.

在捕获状态下，即在去磷酸化的肌动蛋白存在的情况下，MG-ATPase被F-肌动蛋白轻微激活。基于这些结果，我们提出了一种CATCH的分子机制，其中Twitin单独与肌球蛋白催化马达结构域不相互作用，但它与F-肌动蛋白的络合物相互作用，在肌动蛋白和肌球蛋白细丝之间形成桥梁，肌球蛋白在CATCH状态下缓慢地水解MG-ATP。

项目成果

A novel stiffening factor inducing the stiffest state of holothurian catch connective tissue

诱导海参结缔组织达到最僵硬状态的新型硬化因子

• 发表时间: 2010
• 期刊: Journal of Experimental Biology
• 影响因子: 2.8
• 作者: Ishida;H. and Matsumoto;A;山田章
• 通讯作者: 山田章

Myosin Mg-ATPase of molluscan muscles is slightly activated by F-actin under catch state in vitro

• DOI: 10.1007/s10974-013-9339-8
• 发表时间: 2013-03
• 期刊: Journal of Muscle Research and Cell Motility
• 影响因子: 2.7
• 作者: A. Yamada;M. Yoshio;K. Oiwa

軟体動物の筋肉に見られるキャッチ状態においてアクチンフィラメントはミオシン頭部のない太いフィラメントにも結合する

在软体动物肌肉的捕捉状态下，肌动蛋白丝也与没有肌球蛋白头的粗丝结合。

• 作者: 山田章;吉雄麻喜;小嶋寛明
• 通讯作者: 小嶋寛明

Energy-saving mechanisms in biological molecular machines

生物分子机器的节能机制

• 发表时间: 2014
• 期刊: J. Natl. Inst. Info. Com. Technol
• 作者: Yoshihiro Agari;et al.;Katsuhide Yutani;Akira Yamada
• 通讯作者: Akira Yamada

キャッチ筋とキャッチ結合組-2つの生物組織の硬さ変化の分子機構にせまる

抓肌肉、抓结缔组织——研究两种生物组织刚度变化的分子机制

• 发表时间: 2012
• 作者: 井本(山本)ひとみ;他5名;山田章
• 通讯作者: 山田章